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UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I, Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA 2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,007 Generalidades de ENZIMAS Dr. Mynor Leiva 1 ENZIMAS Proteínas sintetizadas por las células, en respuesta al requerimiento metabólico. Es un catalizador biológico que reduce el gasto de energía de una transición. Enzima + Sustrato(s) Æ*Æ Producto(s) Dr. Mynor Leiva 2 ENZIMAS Impulsa directamente el acontecimiento catalítico * Vuelve a su estado original. Especificidad óptica (estereoespecífica) y Especificidad de Grupo. Dr. Mynor Leiva 3 Dr. Mynor Leiva 4 Dr. Mynor Leiva 5 Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S c) E+S Æ Holoenzima + Producto d) Holoenzima Æ Apoenzima + Co-E Dr. Mynor Leiva 6 D A B C Dr. Mynor Leiva 7 Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S c) E+S Æ Holoenzima + Producto d) Holoenzima Æ Apoenzima + Co-E Dr. Mynor Leiva 8 Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S c) E+S Æ Holoenzima + Producto d) Holoenzima Æ Apoenzima + Co-E Dr. Mynor Leiva 9 Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S c) E+S Æ Holoenzima + Producto d) Holoenzima Æ Apoenzima + Co-E Dr. Mynor Leiva 10 Dr. Mynor Leiva 11 Modelo de ajuste inducido con la enzima hexocinasa Dr. Mynor Leiva 12 Los Grupos Prostéticos Los grupos prostéticos forman parte estructural (estable) de las enzimas. Ejemplos: FAD, FMN, PPT, Biot. Los metales Co, Cu, Mg, Se y Zn forman metaloenzimas. Dr. Mynor Leiva 13 Los Cofactores Se enlazan de manera transitoria y disociable a la enzima o al sustrato. Ejemplos: el ATP, los iones metálicos libres. Dan lugar a las enzimas activadas por metales. Dr. Mynor Leiva 14 Las Coenzimas como lanzaderas de grupos desde el lugar donde se generan hacia el lugar donde se utilizan. Pueden trasladar Hidrógenos. Pueden trasladar grupos diferentes del hidrógeno como metilo, acilo, Funcionan oligosacáridos. Dr. Mynor Leiva 15 Isozimas Formas “distintas” de una misma función enzimática, que se originaron en diferente tejido o célula: Ejemplos: Lactato-deshidrogenasa (DHL) con sus subunidades H y M. Creatina fosfocinasa (CPK) con sus subunidades M y B. Dr. Mynor Leiva 16 Dr. Mynor Leiva 17 Factores que favorecen la catálisis Proximidad física de las moléculas E + S Catálisis ácido-base ( protones – OH) Catálisis por deformación del sustrato, inestabilizando sus enlaces. Catálisis covalente (entre E – S) Dr. Mynor Leiva 18 Modificadores enzimáticos Inhibidores Inhibidores competitivos no competitivos Regulación Alostérica Dr. Mynor Leiva 19 Dr. Mynor Leiva 20 Modificadores enzimáticos Inhibidores Inhibidores competitivos no competitivos Regulación Alostérica Dr. Mynor Leiva 21 Dr. Mynor Leiva 22 Modificadores enzimáticos Inhibidores Inhibidores competitivos no competitivos Regulación Alostérica Dr. Mynor Leiva 23 Clasificación de las Enzimas 1. Oxidorreductasas Æ oxido-reducción 2. Transferasas Æ donador — aceptor 3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O, C — N, P — O. 4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas Æ cambios en la molécula 6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo de ATP Æ ADP + Pi Dr. Mynor Leiva 24 1. Oxidorreductasas Dr. Mynor Leiva 25 Clasificación de las Enzimas 1. Oxidorreductasas Æ oxido-reducción 2. Transferasas Æ donador — aceptor 3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O, C — N, P — O. 4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas Æ cambios en la molécula 6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo de ATP Æ ADP + Pi Dr. Mynor Leiva 26 2. Transferasas Dr. Mynor Leiva 27 Clasificación de las Enzimas 1. Oxidorreductasas Æ oxido-reducción 2. Transferasas Æ donador — aceptor 3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O, C — N, P — O. 4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas Æ cambios en la molécula 6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo de ATP Æ ADP + Pi Dr. Mynor Leiva 28 3. Hidrolasas Dr. Mynor Leiva 29 Clasificación de las Enzimas 1. Oxidorreductasas Æ oxido-reducción 2. Transferasas Æ donador — aceptor 3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O, C — N, P — O. 4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas Æ cambios en la molécula 6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo de ATP Æ ADP + Pi Dr. Mynor Leiva 30 4. Liasas Dr. Mynor Leiva 31 Clasificación de las Enzimas 1. Oxidorreductasas Æ oxido-reducción 2. Transferasas Æ donador — aceptor 3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O, C — N, P — O. 4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas Æ cambios en la molécula 6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo de ATP Æ ADP + Pi Dr. Mynor Leiva 32 5. Isomerasas Dr. Mynor Leiva 33 Clasificación de las Enzimas 1. Oxidorreductasas Æ oxido-reducción 2. Transferasas Æ donador — aceptor 3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O, C — N, P — O. 4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas Æ cambios en la molécula 6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo de ATP Æ ADP + Pi Dr. Mynor Leiva 34 6. Ligasas Dr. Mynor Leiva 35 Enzimas Plasmáticas FUNCIONALES: ejercen su actividad en la circulación sanguínea, como los componentes de la coagulación y del sistema de Complemento. NO FUNCIONALES: actúan en el interior de células o tejidos: – Citoplasmáticas Æ – Mitocondriales Æ Dr. Mynor Leiva daño tisular daño celular 36 Enzimas séricas en Diagnóstico Aspartato Aminotransferasa AST Alanina Aminotransferasa ALT Infarto del Miocardio Hepatitis Amilasa Ceruloplasmina Creatincinasa Pancreatitis (degeneración hepatolenticular) Enf. De Wilson Trastornos musculares e infarto del miocardio Dr. Mynor Leiva 37 Enzimas séricas en Diagnóstico γ−Glutamil Transferasa Varias enfermedades hepáticas Lactato deshidrogenasa Infarto de Miocardio Lipasa Pancreatitis Aguda Fosfatasa Ácida Carcinoma metastásico de la próstata Varios trastornos óseos Enfermedades hepáticas y obstrucción de vías biliares Fosfatasa Alcalina Dr. Mynor Leiva 38 Dr. Mynor Leiva 39