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MODIFICACIONES ESTRUCTURALES EN EL MÚSCULO DE LA DORADA (SPARUS AURATA)
DURANTE LA EVOLUCIÓN POST-MORTEM: CAMBIOS DEL CONTENIDO DE COLÁGENO
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Suárez, M.D. ; Abad, M. M. , B.; Ruiz-Cara, T , Senso, L.
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y García Gallego, M.
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Departamento de Biología Aplicada. La Cañada de San Urbano sn. Universidad de Almería. 04120
ALMERÍA (SPAIN) dsuarez@ual.es
(2)
Dpt. Biología Animal y Ecología. Facultad de Ciencias. Campus "Fuentenueva". Universidad de
Granada. 18071 GRANADA (SPAIN)
Resumen
Esta comunicación presenta algunos datos obtenidos durante el desarrollo de un proyecto de
investigación encaminado a valorar los posibles cambios en la calidad de productos de piscicultura
sobrevenidos durante el proceso de conservación post-mortem. En concreto se hace un seguimiento de la
evolución temporal de la firmeza y el perfil de los componentes del colágeno muscular en doradas de
tamaño ración tras su sacrificio.
Justificación
Muchos investigadores han demostrado que la firmeza del músculo del pez está directamente relacionada
con el contenido en colágeno (Sato et al., 1986; Hatae et al., 1986, Sikorski et al., 1990). En el pez fresco
el colágeno juega un papel importante manteniendo su cohesividad (Sato et al., 1986) y en el pescado
cocido interviene en su jugosidad y capacidad de retención de agua debido a su baja temperatura de
desnaturalización (>60ºC) y su alta capacidad de retención de agua (Hatae et al., 1986).
Las modificaciones postmortem experimentadas por la molécula de colágeno son el resultado de cambios
autolíticos en los que han actuado distinto tipo de enzimas como colagenasas, proteasas neutras y ácidas
que catalizan la hidrólisis, en distintas zonas, de las cadenas que constituyen el colágeno (Pearson and
Young, 1989).
El objetivo del presente trabajo es profundizar en el conocimiento de los cambios del contenido en
colágeno y de su solubilidad que ocurren en el músculo de la dorada durante la evolución post-mortem, a
fin de determinar hasta qué punto influye sobre la pérdida de la firmeza de la porción comestible de esta
especie
Material y método
Se han utilizado doradas (Sparus aurata) de una media de 300 g de peso procedentes del cultivo
intensivo en jaulas flotantes desarrollado por la empresa ADRAPEC (Adra, Almería). Antes del sacrificio,
las doradas se someten a un ayuno de 24 horas y, tras el mismo, se mantienen en cámara fría a 4ºC,
hasta el momento del muestreo. Se tomaron muestras de músculo procedentes de la parte ventral del pez
se de 4 doradas a las 2, 10, 24, 72, 96 y 120 horas., que fueron congeladas inmediatamente en nitrógeno
líquido y se almacenaron a –80 ºC hasta el momento del análisis.
En cada muestra se determinaron los siguientes parámetros:
Capacidad de Retención de Agua (C.R.A) según el método descrito por Pastoriza et al. (1997),
adaptado a las características particulares del músculo de la dorada; contenido en colágeno total,
según el método descrito por Palka et. al (1999), basado en la determinación del contenido en
hidroxiprolina en una muestra de músculo en la que previamente se ha realizado una hidrólisis ácida;
solubilidad del colágeno, la separación de las distintas fracciones de colágeno, ASC (colágeno soluble
en ácido), PSC (colágeno soluble en pepsina) e ISC (colágeno insoluble) se ha realizado según el método
descrito por Sato et al. (1988), en cada una de las fracciones se determina el contenido en Hidroxiprolina,
que nos permite cuantificar los contenidos de colágeno que tenían las muestras utilizando un factor de
conversión 11.42 (Sato 1989b).
Tratamiento estadístico
Se ha realizado mediante el paquete estadístico SPSS (Statisticasl Package for analyses Sciences for
Windows). Para estudiar el efecto del tiempo de almacenamiento sobre los parámetros evaluados y
conocer la existencia de posibles diferencias significativas se ha realizado un Análisis de la Varianza
(ANOVA de un factor).
Resultados y discusión
El contenido en colágeno total de la dorada cultivada en las primeras horas después del sacrificio es de
5,85 g/Kg de peso fresco. Hatae et al. (1986) muestran que existe una correlación directa significativa
entre el contenido en colágeno y la firmeza de la carne de los peces.
Este parámetro muestra una tendencia a disminuir a lo largo del tiempo de almacenamiento, siendo la
disminución estadísticamente significativa a partir de las 96 horas. La evolución temporal del contenido en
colágeno se ajusta a una ecuación lineal (Y = 5,65 X - 0,007486, r = - 0,4458, p<0,05). Esta disminución
no se ha observado en salmón (Eckhoff, 1998) después de 15 días de almacenamiento ni en trucha (Sato
et al., 1991) a los 3 días.
Se ha detectado una evolución inversa entre la capacidad de retención de agua (CRA) y el contenido de
colágeno muscular (r = 0,541 p<0,01) lo que puede indicar una influencia importante de este parámetro
sobre la retención de agua en el músculo del filete y, por lo tanto, sobre sus características de textura.
La disminución de la fracción ASC observada en las primeras 24 horas de almacenamiento coincide con
la resolución del rigor, por lo que el rápido ablandamiento que produce podría ser debido a procesos de
proteolisis inespecíficos sobre las moléculas de colágeno musculares.
El aumento significativo de la fracción PSC a las 73 horas después del sacrificio indica un aumento en la
proporción de regiones no helicoidales frente a las helicoidales que puede ser interpretado como el
resultado de la actuación de enzimas colagenasas específicas sobre la regiones helicoidales que
contribuyen al aumento de la fracción PSC y la consecuente disminución de la fracción ISC.
Estos cambios significativos de las fracciones PSC e ISC, que coinciden con una disminución significativa
en la firmeza, podría interpretarse, por tanto, que el ablandamiento muscular sufrido por el músculo de la
dorada a las 72 horas es debido a la acción de colagenasas específicas que actúan degradando las
zonas helicoidales de la molécula de colágeno. (este párrafo, no repite algo del anterior?).
Agradecimientos
Este trabajo ha sido subvencionado por el Proyecto de investigación INIA (ref.: CAL01-071)