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Inhibición
Competitiva

El inhibidor compite con el sustrato por el sitio
activo de la enzima.
No competitiva

El inhibidor modifica la estructura de la
enzima haciéndola menos eficiente
[E][I]
KI 
[EI]
Inhibición competitiva
E  S  ES  E  P
E  I  EI
[ E]0  [ E]  [ ES]  [ EI ]
k1  k2
KM 
k1
[ EI ]
KI 
[ E ][ I ]
10
KM
1  K I [ I ]
1
S 
8
Velocidad
v
kcat E 0
0
0.1
1.0
10
100
6
4
2
0
0
20
40
60
80
Concentración de sustrato
100
Inhibición Competitiva
1  αK M  1
1





V0  Vmax  [S] Vmax
Mayor pendiente (multiplicada
por a)
No cambia el cruce con eje y-
(Vmax es la misma)
KM es mayor (multiplicada por a)
Inhibición Acompetitiva
Vmax[S]
V0 
K M  α'[S]
Al aumentar [I]



Disminuye Vmax (cruce
con eje y- aumenta)
Disminuye KM (cruce
con eje x- disminuye)
Igual relacion KM/Vmax
(pendiente)
1  KM  1
α'





V0  Vmax  [S] Vmax
Mixed Inhibition
El inhibidor se une tanto a E como a ES
Inhibición mixta
Vmax[S]
1
V0 
αK M  α'[S] V0
Al aumentar [I]



Disminuye Vmax (el cruce
con ele eje y- aumenta)
Aumenta KM (aumenta el
cruce con eje x-)
La relacion KM/Vmax no es
la misma (cambia la
pendiente)
 αK M  1
α'





 Vmax  [S] Vmax
Inhibición no competitiva
Caso especial de la inhibición mixta donde

a = a’

KI = KI’
Vmax disminuye cuando aumenta [I]
El cruce con eje x- no cambia (KM no
cambia)
Resumen de Inhibición reversible
Inhibición Irreversible
Inhibidor



Se une covalentemente, o
Destruye el grupo funcional
necesario para la acividad
biológica, o
Unión no-covalente muy
estable
Inhibidores suicidas



Comienzan los pasos de la
reacción química
No generan productos
Se combinan rirreversiblemente
con el enzima