Download Taller 4-Enzimas

TALLER DE BIORGÁNICA – ENZIMAS
Profesor: Jorge E. Gómez
1. ¿Por qué el cuerpo necesita que las
enzimas
catalicen
sus
reacciones
químicas?
10. Indica el efecto que las siguientes
modificaciones ejercen sobre la velocidad
de la reacción catalizada por ureasa que se
describe a continuación:
2. ¿Cómo consiguen las enzimas acelerar las
reacciones químicas del cuerpo?
3. ¿Cuál es el sustrato reactivo de las
siguientes enzimas?
a) galactasa
b) lipasa
c) aspartasa
4. ¿Qué tipo de enzima cataliza las siguientes
reacciones?
a) hidrólisis de la sacarosa.
b) adición de oxígeno.
c) transformación de la glucosa (C6H12O6)
en fructosa (C6H12O6).
d) transferencia de un grupo amino entre 2
moléculas.
5. Relaciona los términos enzima, sustrato y
complejo enzima-sustrato, con la afirmación
que corresponda:
a) tiene una estructura terciaria capaz de
reconocer un sustrato.
b) combinación de una enzima con su
sustrato.
c) su estructura encaja en el sitio activo de
una enzima.
a) aumento de la concentración de urea.
b) disminución de la temperatura a 10°C.
11. La tripsina, una peptidasa que hidroliza
polipéptidos en el intestino delgado, tiene
un pH óptimo de 8. ¿Cómo se altera la
velocidad de la reacción catalizada por
tripsina en las siguientes condiciones?.
a) disminuyendo
la
concentración
de
polipéptidos.
b) cambiando el pH a 3.
c) cuando la reacción se lleva a cabo a 75 °C.
d) añadiendo más tripsina.
11. En el siguiente gráfico se muestran las
curvas de actividad de tres enzimas. Estime
el pH óptimo de cada una de ellas.
6. Escribe una ecuación general que
represente una reacción química catalizada
por una enzima.
7. ¿En qué se diferencia el sitio activo del
resto de la estructura de la enzima?
8. ¿Qué son las isoenzimas? ¿En qué difieren
las isoenzimas LDH del corazón de las del
hígado?
9. Un paciente acude al servicio de urgencias
con un dolor en el pecho. ¿Qué enzimas se
deberían analizar en su sangre?
12. Con la ayuda del gráfico del ejercicio 11,
determina si la velocidad de reacción es
óptima o no con:
a) tripsina pH 5
b) sacarasa pH 6
c) pepsina pH 4
d) tripsina pH 8
e) pepsina, pH 2
13. El etilenglicol (HO-CH2-CH2-OH) es el
componente
principal
de
los
anticongelantes. En el cuerpo, se convierte
primero en HOOC-CHO (ácido oxoetanoico)
y después en HOOC-COOH (ácido oxálico),
que es tóxico.
a) ¿Qué tipo de enzimas catalizan ambas
reacciones del etilenglicol?
b) El tratamiento en los casos de ingestión
de etilenglicol consiste en la inyección
intravenosa de etanol. ¿Cómo consigue
este
tratamiento
evitar
las
concentraciones tóxicas de ácido
oxálico?
14. Indica si en los siguientes apartados se
hace referencia a un inhibidor enzimático
competitivo o no competitivo:
a) El inhibidor tiene una estructura similar a
la del sustrato.
b) El efecto del inhibidor no se puede
revertir mediante la adición de más
sustrato.
c) El inhibidor compite con el sustrato por
el sitio activo.
d) La estructura del inhibidor es distinta a la
del sustrato,
e) La adición de más sustrato revierte la
inhibición.
15. El oxalacetato es un inhibidor de la enzima
succinato deshidrogenasa:
16. Los adultos que son intolerantes a la
lactosa no pueden hidrolizar este disacárido
abundante en los productos lácteos. Con el
fin de ayudar a la digestión de los lácteos,
se añade a la leche una sustancia de
nombre comercial Lactaid, y después se
enfría durante 24 horas.
a) ¿Qué enzima está presente en el
Lactaid? ¿De qué tipo es?
b) ¿Qué podría pasarle a la enzima si la
leche se conservara a 55 °C?
17. El antibiótico amoxicilina (un tipo de
penicilina) se usa en los humanos para el
tratamiento
de
ciertas
infecciones
bacterianas.
a) ¿La amoxicilina inhibe las enzimas
humanas?
b) ¿Por qué este antibiótico destruye las
bacterias pero no es perjudicial para los
humanos?
c) Que debería producir una bacteria para
volverse resistente a la amoxicilina?
18. Que es un cofactor? Cuándo un cofactor es
una coenzima?
19. Indica si las siguientes enzimas son activas
como tales o requieren un cofactor:
a) un polipéptido que necesita Mg2+ para
su acción catalítica.
b) una enzima activa formada por una sola
cadena polipeptídica.
c) una enzima que consiste en una
estructura cuaternaria unida a vitamina
B6.
20. ¿Qué partes no proteicas de las enzimas
descritas en el ejercicio 19 son coenzimas?
a) ¿Crees que el oxalacetato será un inhibidor
competitivo o no competitivo? ¿Por qué?
b) El oxalacetato, ¿se unirá con el sitio activo
de la enzima o se unirá a otro lugar?
c) ¿Cómo se podría revertir el efecto del
inhibidor?