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COLEGIO FRANCISCANO DEL VIRREY SOLIS
BOGOTÁ
“Educamos para la Justicia, la Paz y las Nuevas Relaciones”
2ª LECTURA - ENZIMAS
PRIMER PERIODO BIOLOGÍA ONCE
DOCENTE: CRISTINA ACOSTA MATERIA: Biología__ FECHA: __________________________
NOMBRE DEL ESTUDIANTE: _______________________________________ CURSO: _______
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INDICACIONES PARA LA LECTURA:
LEE, atentamente la lectura y subraya las palabras que no entiendas.
Debes estar atento a la explicación en clase y a las posibles preguntas generadas a partir de la siguiente lectura.
Realiza “LA FICHA INFORMATIVA” para esta lectura.
Recuerda imprimirla y anexarla a tu carpeta.
Calificación: Desempeño Intelectual (Participación) Desempeño Psicomotor (Lectura 2)
Fecha inicio: Febrero 06. Fecha socialización: (11A: Febrero 20) (11B: Febrero 20) (11C: Febrero 18)
 OBJETIVO:
Identificar la importancia de la función que desempeñan las enzimas como catalizadores biológicos.
 LECTURA:
ENZIMAS:
Una enzima es un catalizador biológico, sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones
químicas en los seres vivos y promueve un proceso químico sin ser ella misma alterada o destruida. Son
catalizadores extremadamente eficientes y muy específicamente vinculados a reacciones particulares.
Los catalizadores son sustancias que alteran la velocidad de una reacción química sin sufrir en sí ningún
cambio químico.
Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura globular, se
entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de
aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la
reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este
hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas. La enzima misma no se ve
afectada por la reacción. Cuando los productos se liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo.
HISTORIA:
 La fermentación alcohólica es la reacción enzimática más antigua conocida.
 En 1857 el químico francés Louis Pasteur comprobó que la fermentación sólo ocurre en presencia de
células vivas.
 El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne, deriva de la
frase griega en zymē, que significa 'en fermento„.
 En 1897, Eduard Buchner descubrió que un extracto de levadura libre de células puede producir
fermentación alcohólica. Tras este descubrimiento, los científicos asumieron que, en general, las
fermentaciones y las reacciones vitales eran producidas por enzimas.
CARACTERIZACION DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA.
La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y explica
que no se formen subproductos:
Diseño: ACOSTA C., CASTAÑO C., ROJAS F. “grupobioquisemi86@gmail.com”
Bogotá (Año 2014)
Lectura dos: Pág.3
 Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción
catalítica.
 Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima específico.
 La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de
transición.
El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de
hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc., en un lugar específico, el centro activo. Este centro es una
pequeña porción del enzima, constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteicas. En función de su naturaleza se
denominan:
 Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
 Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde
más bien a que no se puede sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es la coenzima.
MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS:
 Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima:
 El modelo llave cerradura
 El modelo del ajuste inducido
MODELO LLAVE CERRADURA:
El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en
muchos casos, pero no es siempre correcto.
MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO:
En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La
unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la
formación del producto. Este es el modelo del ajuste inducido. Sería algo así como un cascanueces, que
se adapta al contorno de la nuez.
APLICACIONES ENZIMÁTICAS:
Los enzimas utilizados dependen de la industria y del tipo de acción que se desee obtener, siendo éste
un campo en franca expansión. A continuación se mencionan solamente algunos ejemplos.
 Industrias lácteas:
Como se ha indicado, el cuajo del estómago de los rumiantes es un producto clásico en la elaboración de
quesos, y su empleo está ya citado en la liada y en la Odisea. Sin embargo, el cuajo se obtuvo como
preparación enzimática relativamente pura solo en 1879. Está formado por la mezcla de dos enzimas
digestivos (quimosina y pepsina) y se obtiene del cuajar de las terneras jóvenes. Estos enzimas rompen
la caseína de la leche y producen su coagulación. Desde los años sesenta se utilizan también otros
enzimas con una acción semejante obtenidos a partir de microorganismos o de vegetales. Actualmente
empieza a ser importante también la lactasa, un enzima que rompe la lactosa, que es el azúcar de la
leche. Muchas personas no pueden digerir este azúcar, por lo que la leche les causa trastornos
intestinales. Ya se comercializa leche a la que se le ha añadido el enzima para eliminar la lactosa.
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 Panadería:
Se utiliza la lipoxidasa, simultáneamente como blanqueante de la harina y para mejorar su
comportamiento en el amasado. La forma en la que se añade es usualmente como harina de soja o de
otras leguminosas, que la contienen en abundancia. Para facilitar la acción de la levadura, se añade
amilasa, normalmente en forma de harina de malta, aunque en algunos países se utilizan enzimas
procedentes de mohos ya que la adición de malta altera algo el color del pan. A veces se utilizan también
proteasas para romper la estructura del gluten y mejorar la plasticidad de la masa.
 Cervecería:
En (1911) se patentó la utilización de la papaína para fragmentar las proteínas presentes en la cerveza y
evitar que ésta se enturbie durante el almacenamiento o la refrigeración, y este método todavía se sigue
utilizando. Este enzima se obtiene de la papaya. Un enzima semejante, la bromelaína, se obtiene de la
piña tropical. Un proceso fundamental de la fabricación de la cerveza, la rotura del almidón para formar
azúcares sencillos que luego serán fermentados por las levaduras, lo realizan las amilasas presentes en
la malta, que pueden añadirse procedentes de fuentes externas, aunque lo usual es lo contrario, que la
actividad propia de la malta permita transformar aun más almidón del que contiene.
 Otras aplicaciones:
Los enzimas se utilizan en la industria alimentaría de muchas otras formas, en aplicaciones menos
importantes que las citadas anteriormente. Por ejemplo, en la fabricación de productos derivados de
huevos, las trazas de glucosa presentes, que podrían oscurecerlos, se eliminan con la acción combinada
de dos enzimas, la glucosa-oxidasa y la catalasa. Por otra parte, la papaína y bromelaína, enzimas que
rompen las proteínas, se pueden utilizar, fundamentalmente durante el cocinado doméstico, para
ablandar la carne. Algunas enzimas, como la lactoperoxidasa, podrían utilizarse en la conservación de
productos lácteos.
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BIBLIOGRAFÍA:
MURRAY, R. BIOQUIMICA DE HARPER; Editorial El Manual Moderno: México. 1997
CURTIS, Helena. Biología quinta edición. Editorial media Panamericana. 1993. Pág. 1188.
http://www.ehu.es/biomoleculas/ENZ/ENZ1.htm
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