Download enzimas-2 - HIBIO-GEO

ENZIMAS:
Definición
Naturaleza y acción
Especificidad
Cinética
Nomenclatura
Clasificación
Coenzimas:
Definición
Tipos
Naturaleza: vitaminas
ENZIMAS o BIOCATALIZADORES
Enzimas. Naturaleza y acción
La mayoría son proteínas globulares y conjugadas o heteroproteínas.
Apoenzima (parte proteica)
Enzima
Cofactor (parte prostética)
Cofactor (inorgánico)
Coenzima (orgánico)
Mecanismo de acción: E + S
ES
E+P
Centro activo: región del enzima donde se une el sustrato. Diferentes
aá. realizan distintas funciones: unen el sustrato, orientan el
sustrato, mantienen la estructura del centro activo y modifican el
sustrato y lo transforman en producto.
Es fundamental mantener la secuencia y estructura.
Efectores: lugares donde pueden unirse otras sustancias y modificar
la actividad enzimática
Especificidad enzimática
Teoría de la “llave-cerradura” de Fisher
Teoría del “ajuste inducido”
Especificidad de sustrato:
•Absoluta: sólo reconoce un sustrato. Ej. Glucoxidasa (glucosa)
•Relativa: varios sustratos con estructuras semejantes. Ej.
Hexoquinasa (fosforila hexosas)
•Estereoquímica: reconoce a un estereoisómero. Ej. Forma D, pero
no a la forma L
Enzimas bisustrato: reconocen a dos sustratos
Especificidad de acción: sólo cataliza una de las posibles reacciones
que puede sufrir un sustrato y dan lugar a rutas metabólicas
diferentes.
Cinética enzimática I
Cinética enzimática II
Cinética enzimática III
Efectores: modifican la actividad del enzima, pueden ser activadores
e inhibidores.
no
i
i e
Reversibles:
•Competitivos
e
s
si
i
•No competitivos.
s
e
no
e
i
si
s
e
s
e
Irreversibles: se altera definitivamente la estructura del enzima. Ej.
algunos antibióticos, venenos,...
Cinética enzimática IV
Otras formas de regulación de la actividad enzimática:
•Enzimas alostéricos: adquieren nueva conformación al unirse al
sustrato de modo que aumenta su actividad.
•Complejos multienzimáticos: conjunto de enzimas que aumentan la
eficacia de la reacción.
•Proenzimas o zimógenos: son inactivas hasta que sufren la
transformación a enzimas.
Enzimas. Clasificación
denominación
función
1. Oxidorreductasas
Reacciones de oxidación-reducción
2. Transferasas
Transferencia de un grupo funcional.
3. Hidrolasas
Ruptura de una molécula mediante adicción de H2O
4. Liasas
Ruptura no hidrolítica de enlaces
5. Isomerasas
Transformación en su isómero
6. Ligasas
Formación de enlaces. Requiere energía (ATP)
Coenzimas I
Naturaleza nucleotídica:
•AMPc (AMP cíclico). Interviene en la transducción de señales. 2º
mensajero.
•ATP (moneda energética). También GTP, UTP, ...
•NAD (nicotín-adenín dinucleótido): vitamina PP y adenosina.
Interviene en reacciones de oxido-reducción.
•FAD (flavín-adenín dinucleótido): vitamina B2 y adenosina.
Interviene en reacciones de oxido-reducción.
•Coenzima A o CoA (adenosín difosfato y vitamina B5. Interviene en
reacciones de descarboxilación y en transferencias de grupos acilo.
Coenzimas II
Naturaleza vitamínica: solubles en agua e insolubles en agua
nombre
B2
PP
B5
B1
C
A
función
Oxido-reducción
Oxido-reducción
hipovitaminosis
Dermatosis y estomatitis.
Pelagra, diarrea y demencia.
Transferencia de carboxilo
Fatiga y náuseas.
Transferencia de aldehído
Beriberi: neuritis y cardiopatía.
Hidroxilación, inmunidad y
antioxidante
Escorbuto (hemorragia de
encías) e infecciones.
Síntesis de pigmentos de retina Xeroftalmia, ceguera nocturna.
D
Metabolismo de Ca y P
Raquitismo.
K
Coagulación sanguínea
Hemorragias.
E
Antioxidante y esterilidad Esterilidad y anemia.