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SECCIÓN III.
Metabolismo de proteínas
y aminoácidos
CAPÍTULO 28.
Catabolismo de proteínas
y de nitrógeno de
aminoácidos
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SECCIÓN III. Metabolismo de proteínas y aminoácidos
CAPÍTULO 28. Catabolismo de proteínas y de nitrógeno de aminoácidos
FIGURA 28–1 Reacciones comprendidas en
la fijación de ubiquitina (Ub) a proteínas.
Tres enzimas están involucradas. La E1 es
una enzima activadora, E2 es una ligasa, y
E3 es una transferasa. Si bien se describen
como entidades únicas, hay varios tipos de
E1, y más de 500 de E2. El COOH terminal
de la ubiquitina primero forma un tioéster.
la hidrólisis acoplada de PPI por la
pirofosfatasa asegura que la reacción
procederá con facilidad. Una reacción de
intercambio de tioéster ahora transfiere la
ubiquitina activada a E2. Después E3
cataliza la transferencia de ubiquitina hacia
el grupo ε-amino de un residuo lisilo de la
proteína blanco. Rondas adicionales de
ubiquitinación originan poliubiquitinación
subsiguiente.
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FIGURA 28–2 Intercambio de
aminoácidos interórganos
en seres humanos normales
después de absorción. Se
muestran la función clave de la
alanina en el gasto de
aminoácidos desde el músculo
y el intestino, y la captación por
el hígado.
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FIGURA 28–3 El ciclo de la
glucosa-alanina. la alanina se
sintetiza en el músculo mediante
transaminación del piruvato
derivado de glucosa, se libera
hacia el torrente sanguíneo, y el
hígado la capta. En este último
órgano, el esqueleto de carbono
de la alanina se reconvierte en
glucosa y se libera hacia el
torrente sanguíneo, donde está
disponible para captación por el
músculo y resíntesis de alanina.
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FIGURA 28–4 Resumen del intercambio de aminoácidos
entre órganos justo después de la alimentación.
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FIGURA 28–5 Flujo general de
nitrógeno en el catabolismo de
aminoácidos.
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FIGURA 28–6 Transaminación. La
reacción es libremente reversible,
con una constante de equilibrio
cercana a la unidad.
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FIGURA 28–7 Mecanismo de “ping-pong” para la transaminación. E—CHO y E—CH2NH2
representan fosfato de piridoxal y fosfato de piridoxamina unidos a enzima, respectivamente.
(Ala, alanina; Glu, glutamato; KG, α-cetoglutarato; Pir, piruvato.)
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FIGURA 28–8 Estructura de una base de
schiff formada entre fosfato de piridoxal
y un aminoácido.
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FIGURA 28–10 Desaminación oxidativa catalizada
por la L-aminoácido oxidasa (L-α-aminoácido:O2
oxidorreductasa). El α-aminoácido, que se muestra
entre corchetes, no es un intermediario estable.
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FIGURA 28–11 La reacción de la
glutamina sintetasa favorece de
manera importante la síntesis de
glutamina.
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FIGURA 28–12 La reacción de
glutaminasa procede en esencia de
modo irreversible en la dirección de la
formación de glutamato y NH4+. Note
que se elimina el nitrógeno amida, no el
nitrógeno α-amino.
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FIGURA 28-13 Reacciones e
intermediarios de la biosíntesis
de la urea. Los grupos que
contienen nitrógeno que
contribuyen a la formación de
urea están sombreados. las
reacciones  y  en en la
matriz de las mitocondrias
hepáticas, y las reacciones ,
 y  en el citosol hepático. El
CO2 (como bicarbonato), el ion
amonio, la ornitina y la citrulina
entran a la matriz mitocondrial
por medio de acarreadores
específicos (véanse los puntos
de color rojo) presentes en la
membrana interna de las
mitocondrias del hígado.