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LIC. NUTRICIÓN
QCA. BIOLÓGICA
Tema 8
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
- Digestión de proteínas y Absorción de aminoácidos.
- Metabolismo de aminoácidos- Degradación y
eliminación de Nitrógeno: Reacciones de Transaminación,
Desaminación oxidativa del Glutamato,
Desaminación No oxidativa.
- Ciclo de la Urea.
- Catabolismo del esqueleto carbonado: Aminoácidos
Glucogénicos y Cetogénicos.
-Funciones precursoras de los Aminoácidos.
-Importancia de las vitaminas en el funcionamiento de
estas vías.
Repasemos…
AMINOACIDO
Grupo carboxilo
(disociado)
Grupo amino
(protonado)
-
COO
H 3N
+
C H
R
Cadena
lateral
Carbono a
Repasemos…
Los
aminoácidos se
pueden agrupar
por la
naturaleza de
sus cadenas
laterales
Repasemos…
Algunos aminoácidos que veremos en estas clases
COO
COO
H 3N
+
C H
CH3
Alanina
Ala
AA neutro o alifático
COO-
-
-
H3N
+
C H
H 3N +
CH2
COO-
Aspartato
Asp
C H
COOH 3N +
C H
CH2
CH2
CH2
CH2
COO-
CONH2
Glutamato
Glu
Glutamina
Gln
AA amida
AAs ácidos
Repasemos…
COO
H3N+
C H
CH2OH
Serina
Ser
COO
COO-
-
H3N
+
C H
H C OH
COO-
-
H 3N
+
C H
CH2
H 3N +
C H
CH2
CH3
Treonina
Thr
OH
Aminoácidos hidroxilados
Fenilalanina
Tirosina
Aminoácidos aromáticos
Repasemos…
Uniones peptídicas
H
H 2N C
H
CO
R1
AA amino terminal
NH
C
H
CO
NH
R2
C
C OOH
R3
n
AA carboxilo terminal
AMINOACIDOS
Aminoácidos No esenciales (10)
Repasemos…
Aminoácidos Esenciales ó
Indispensables (8-10)
-Sintetizados por el organismo
Alanina
Glicina
Serina
Tirosina
Cisteína
Ac. Aspártico
Asparagina
Ac. Glutámico
Glutamina
Prolina
- No son sintetizados por el organismo
-Deben ser incorporados con la dieta
-Mantienen el crecimiento y el equilibrio
nitrogenado
Valina
Fenilalanina
Leucina
Triptofano
Isoleucina
Treonina
Lisina
Metionina
Histidina**
Arginina**
** En humanos, Histidina es esencial en niños
y Arginina es parcialmente esencial.
AMINOÁCIDOS
¿Cuáles son sus funciones importantes en el organismo?
Forman parte de todas las proteínas
estructurales (colágeno, elastina)
funcionales (miosina del músculo, hemoglobina)
protectoras (queratina del pelo y uñas)
catalíticas (enzimas), etc.
Son precursores en la biosíntesis de compuestos biológicos
esenciales
nucleótidos (púricos y pirimidínicos)
hormonas (tiroxina y adrenalina)
coenzimas
neurotransmisores, etc.
LOS AMINOÁCIDOS NO SE ALMACENAN
EN EL ORGANISMO
Pueden utilizarse como fuente de energía, pero es una
función secundaria (10% de las necesidades)
Esta función la cubren antes y con ventajas
los Carbohidratos y las Grasas (90%)
METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
ORIGEN
Exógeno:
Dieta Absorción
en intestino
Degradación
de proteínas
endógenas Acción de
Proteasas de
lisosomas
Balance
Nitrogenado
UTILIZACIÓN
1°)Síntesis
de proteínas
AMINOACIDOS
(fondo metabólico
común)
2°) Síntesis de
compuestos
nitrogenados
no proteicos
Síntesis de
aminoácidos
3°)Degradación
con producción
de Energía
(Principalmente
en hígado)
(ayuno prolongado,
diabetes no tratada)
PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS EN LA DIETA
Dieta equilibrada: alimentos con un contenido
proteico no menor al 3 %
Calidad de las proteínas que forman parte de
la dieta: está relacionada con su composición
en aminoácidos esenciales y su
digestibilidad.
Proteínas de alta calidad: contienen todos los
aminoácidos esenciales y una digestibilidad
similar a las proteínas de la clara de huevo (Ej:
carnes, pescado, leche, huevo) (Excepción:
gelatina, derivada del colágeno, que no
contiene Triptofano)
Las proteínas animales: son de mejor calidad
que las de origen vegetal. (Excepción: proteínas
de la soja)
Malnutrición proteica
Kwashiorkor
Marasmo
DESVENTAJAS DE ALGUNAS
PROTEINAS DE LA DIETA
Intolerancia al “gluten”
conjunto de proteínas
presente en:
Harinas de trigo, avena,
cebada, centeno (TACC)
(Enfermedad celíaca)
Proteínas
Alergénicas
proteína
GLIADINA
-fracción del gluten
-rica en Glutamina, Prolina
-no es digerible
frutos secos, ciertas frutas,
legumbres, huevos, crustáceos,
pescado, algunas semillas
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
-1) A diferencia de los Hidratos de Carbono y
Lípidos:
La digestión de Proteínas comienza y ocurre
en forma significativa en el estómago.
-2) Se completa en el intestino delgado
gracias a enzimas proteolíticas elaboradas
por las células exócrinas del páncreas
¿En dónde ocurre la digestión de las proteínas?
Lehninger A. L., 4ª Edic. 2007– Cap
Digestión de Proteínas
1) En el estómago - Enzima
Hormona
Células
Parietales
HCl
Células
Principales
Pepsinógeno
GASTRINA
Pepsinógeno
Proenzima
HCl
pH 1,5-2,5
-NH2
Pepsina + resto de 42 Aa
Enzima activa
NH2
-NH2
¿Como actúa la Enzima pepsina?
PEPSINA:
• ES UNA ENDOPEPTIDASA
• HIDROLIZA UNIONES PEPTÍDICAS
• ACTUA SOBRE GRUPOS AMINOS DE Aa
AROMÁTICOS
• PRODUCE POLIPÉPDIDOS (alto PM)
¿Cómo interviene la SECRECIÓN PANCREÁTICA en
la Digestión de Proteínas?
pH bajo
Secretina
HCO3-
pH
(1,5-2,5)
(Hormona)
Del páncreas
al duodeno
(7,5)
Aminoácidos
Colecistoquinina
(Hormona)
Enzimas
pancreáticas
Digestión de Proteínas
2) En Duodeno e Intestino – Enzimas pancreáticas
Tripsinógeno
Enteroquinasa
(intestinal)
Tripsina
INACTIVOS
Quimotripsinógeno
Procarboxipeptidasas
AyB
Proelastasa
T
R
I
P
S
I
N
A
INACTIVOS
Quimotripsina
Carboxipeptidasas
AyB
Elastasa
¿Qué tipo de enlaces peptídicos hidrolizan
las proteasas pancreáticas ?
• Tripsina (endopeptidasa) : grupos carbonilo de
lisina y arginina
• Quimotripsina (endopeptidasa) grupos carboxilo de
fenilalanina, tirosina, triptofano
• Las carboxipeptidasas (exopeptidasas) eliminan restos
carboxilos terminales.
Resumiendo…
Guía de TP- Pág. 74-Fig 7.1 - Esquema del proceso de activación zimógenos.
Feduchi, Bioquímica. Conceptos esenciales, Editorial Panamericana, 1° Edición, 2010. Reimpresión año 2011
Resumiendo…
Principales enzimas digestivas de las Proteínas
FEDUCHI y col. “Bioquímica-Conceptos esenciales”-Ed. Panamericana, 1ª edic. 2010)
ABSORCIÓN DE LOS AMINOACIDOS
SISTEMAS DE TRANSPORTE
Transporte
Mediado Activo
(dependiente de Na+)
Aminoácidos neutros
pequeños: Alanina,serina
Aa. neutros y aromáticos
grandes: isoleucina,tirosina
Aminoácidos básicos: Arginina
CELULAS
(intestinales,
renales,
hepáticas,
etc.)
Aminoácidos ácidos:
Glutamato
Iminoácidos: Prolina
Difusión
facilitada
Fuentes exógenas (aprox. 70 g/día)
Proteínas de la dieta
(vegetales o animales)
Fuentes endógenas (aprox.140 g/día)
Proteínas de membranas,
enzimas, hormonas, etc.
Digestión y absorción
Degradación
AMINOÁCIDOS
No se almacenan
DEGRADACIÓN
Transaminación y
Desaminación
α - cetoácidos
amoníaco
PRECURSORES DE BIOSÍNTESIS
- Proteínas
- Aminoácidos No esenciales
- Constituyentes nitrogenados
no proteicos: purinas, pirimidinas,
porfirinas, ácidos biliares.
DEGRADACIÓN DE
AMINOÁCIDOS
Genera energía metabólica
¿En qué condiciones
metabólicas?
Recambio proteico: síntesis y degradación
normales
Dieta rica en proteínas: el excedente de la síntesis
de proteínas
Inanición, Diabetes: no hay glúcidos disponibles
DEGRADACIÓN DE
AMINOÁCIDOS
¿Qué proporción de
la necesidad energética
cubre?
¿Mediante qué
procesos ocurre?
10% del total
(90% restante
lo proveen
Hidratos de C y
Lípidos)
Transaminación y
Desaminación
α - cetoácidos
amoníaco
(Esqueletos carbonados)
Urea
Glucosa
Cuerpos
cetónicos
Orina
Acetil-CoA, Ciclo de Krebs
CO2 + H2O + ATP
Catabolismo de aminoácidos
Proteínas intracelulares
Proteínas dietarias
Aminoácidos
NH4+
Esqueleto carbonado
Biosíntesis de aminoácidos,
nucleótidos y aminas biológicas
Catabolismo del nitrógeno
de aminoácidos
Carbamil fosfato
CICLO DE LA
UREA
UREA
(producto de excreción del
nitrógeno)
α-cetoacidos
Interconexión
Aspartatoarginino
succinato
CICLO DE
KREBS
Oxalacetato
Glucosa
(gluconeogénesis)
CO2 + H2O +
ATP
Vías de eliminación del grupo α-amino
- Reacciones de Transaminación
Oxidativa
- Reacciones de Desaminación
No Oxidativa
Transaminación
Aminotransferasa o
Transaminasa
α-aminoácido (R)
α-cetoácido (R’)
Piridoxal
Fosfato
(Vit B6)
PLP: piridoxal fosfato
α-cetoácido (R)
piridoxamina fosfato
α-aminoácido (R’)
Principales reacciones de transaminación
C OO-
COOH 3N +
C
C H +
CH3
O
C H2
C H2
C OO
Alanina
-
α-cetoglutarato
Alanina
aminotransferasa
(ALT)
PLP
Glutámico pirúvico
transaminasa (GPT)
COOC OO
C
-
O +
C H3
H 3N +
C H
CH2
CH2
COO-
Piruvato
ALT ó GPT
- Localización citoplasmática.
- Particularmente abundante en hígado, corazón y músculo.
-Importante en la clínica.
Glutamato
Principales reacciones de transaminación
C OO-
COOH3N
+
C H
CH2
-
COO
Aspartato
C
+
O
C H2
C H2
C OO-
Aspartato
aminotransferasa
(AST)
C
C H2
PLP
Glutámico oxalacético
C O O - transaminasa (GOT)
α-cetoglutarato
O
C OO
COOH 3N +
+
-
Oxalacetato
AST ó GOT
- Localización >> mitocondrial y < citoplasmática.
- Particularmente abundante en hígado y corazón.
-Importante en la clínica.
C H
CH2
CH2
COO-
Glutamato
Vías de separación del grupo α-amino
- Reacciones de Transaminación
Oxidativa
- Reacciones de Desaminación
No Oxidativa
Desaminación oxidativa del Glutamato
Glutamato deshidrogenasa
(+) ADP y GDP
(-) ATP y GTP
Glutamato
(matriz mitocondrial)
α-cetoglutarato
Degradación y síntesis de Glutamato
En la mayoría de los tejidos
TRANSDESAMINACION
TRANSAMINACION
Aminoácido
a-cetoglutarato
Transaminasa
a-cetoácido
Glutamato
DESAMINACION OXIDATIVA
NADH + H+
+
NH4+
Glutamato deshidrogenasa
NAD+
TRANSDESAMINACION
Destino final del grupo amina de los aminoácidos
BLANCO A., “Química Biológica”,
Ed. El Ateneo, 8a edic. (2007)
VÍAS DE SEPARACIÓN DEL GRUPO a-AMINO
- Reacciones de Transaminación
Oxidativa
- Reacciones de Desaminación
No Oxidativa
Desaminación no oxidativa
COOH3N+
Serina deshidratasa
C H
CH2OH
Serina
H3N
+
C H
O + NH4+
C
PLP
H2O H2O
C H3
Piruvato
C OO-
-
COO
C OO-
Treonina
deshidratasa
C
O
H C OH
PLP
C H2
CH3
H2O H2O
CH3
Treonina
+ NH4+
α-cetobutirato
Bibliografia
1- BLANCO A., BLANCO G., “Química Biológica”, Ed. El Ateneo, 9a
edic., Bs. As. (2011).
2- LEHNINGER, A.L., "Principios de Bioquímica", Ed. Omega, 4ª ed.
(2008).
3- Docentes de Química Biológica, “QUIMICA BIOLOGICA Orientada
a Ciencias de los Alimentos”, Nueva Editorial Universitaria de la
Universidad Nacional de San Luis.
4- LIM M.Y., “ Lo esencial en Metabolismo y Nutrición”, Ed. Elsevier,
3ra. ed., Barcelona (2010).