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INSTITUTO TECNOLOGICO
SUPERIOR DE TACAMBARO
ENZIMAS:
-PURIFICACION DE ENZIMAS Y
PRODUCCION APARTIR DE ALIMENTOS.
TIPOS DE ENZIMAS
CLASIFICACION DE ACUERDO A LA
REACCION UTILIZADA.
ENZIMA
DEFINICION.

Cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas especializadas
compuestas por polímeros de aminoácidos, que actúan como
catalizadores en el metabolismo de los seres vivos. Con su
acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas
implicadas en este proceso. El nombre de enzima, que fue
propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (18371900), deriva de la frase griega en zymē, que significa 'en fermento'.
En la actualidad los tipos de enzimas identificados son más de
2.000.

Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en
los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias
que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su
velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que
solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse.
Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar
reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de
presión, temperatura o pH.
CARACTERISTICAS DE LA
ENZIMAS

Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de
carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre
(S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante
elevado y común propiedades catalíticas especificas. Su
importancia es tal que puede considerarse la vida como un
"orden sistemático de enzimas funcionales". Cuando este orden
y su sistema funcional son alterados de algún modo, cada
organismo sufre mas o menos gravemente y el trastorno puede
ser motivado tanto por la falta de acción como por un exceso de
actividad de enzima.
Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteínica que
regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos
fisiológicos, producidos por los organismos vivos. En
consecuencia, las deficiencias en la función enzimatica causan
patologías.
Grupo
Accion
ejemplos
1. Oxidoreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción.
Tras la acción catálica quedan
modificados en su grado de oxidación
por lo que debe ser transformados
antes de volver a actuar de nuevo.
Dehidrogenasas
Aminooxidasa
Deaminasas
Catalasas
Transfieren grupos activos (obtenidos de la
ruptura de ciertas moléculas)a otras
sustancias receptoras. Suelen actuar
en procesos de interconversiones de
azucares, de aminoácidos, etc
Transaldolasas
Transcetolasas
Transaminasas
3. Hidrolasas
Verifican reacciones de hidrólisis con la
consiguiente obtención de monómeros
a partir de polímeros. Suele ser de tipo
digestivo, por lo que normalmente
actúan en primer lugar
Glucosidasas
Lipasas
Peptidasas
Esterasas
Fosfatasas
4. Isomerasas
Actúan sobre determinadas moléculas
obteniendo de ellas sus isómeros de
función o de posición. Suelen actuar
en procesos de interconversion
Isomerasas de azúcar
Epimerasas
Mutasas
5. Liasas
Realizan la degradación o síntesis (entonces
se llaman sintetasas) de los enlaces
denominados fuertes sin ir acoplados
a sustancias de alto valor energético.
Aldolasas
Decarboxilasas
Realizan la degradación o síntesis de los
enlaces
fuertes
mediante
el
acoplamiento a sustancias ricas en
energía como los nucleosidos del ATP
Carboxilasas
Peptidosintetasas
2. Transferasas
6. Ligasas
NOMENCLATURA Y
CLASIFICACION

Algunas enzimas, de manera especial las que fueron
descubiertas en un principio, recibieron nombres ligados mas
bien a su sitio de procedencia anatómica que no siguen ninguna
regla ni sistema; tal es el caso de la ptialina de la saliva, que
ataca al almidón de la pepsina del estómago y de la tripsina del
páncreas, que atacan proteínas; de la renina, que coagula la
leche; de la papaina, enzima proteolítica que se encuentra en la
papaya y de las catepsinas, también proteasas, que se
encuentran en las células. Las enzimas relacionadas con la
coagulación de la sangre, como son la trombina, la plasmina, el
plasminógeno, etc. reciben también nombres sistematizados.
NOMENCLATURA Y
CLASIFICACION


Al descubrir nuevas enzimas y proceder a su caracterización
estricta se aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el
nombre del sustrato atacado, o en el tipo general de sustrato, o
en la reacción catalizada y se ha añadido convencionalmente, la
terminación -asa.
Por ejemplo: las lipasas (hidrolizan lípidos o grasas), las
amilasas (hidrolizan almidón), las proteasas (hidrolizan
proteínas), las esterasas (basado en la unión general de tipo
éster presentes en muchas sustancias), colesterol estrerasa (si
la esterasa es específica de los esteres de colesterol) y
acetilcolina esterasa (si la esterasa de la acetilcolina).
NOMENCLATURA Y
CLASIFICACION

Otros ejemplos: Las fosfatasas son enzimas que atacan las
uniones éster, pero en este caso, toman su nombre del grupo
vecino a la unión que van a atacar, de manera que se
denominan fosfatasas (cuando quitan una molécula de
monofosfato), pirofosfatasas (cuando quitan el ácido fosfórico
como esteres dobles (pirofosfatos), o triples, etc.) De la misma
manera, las carbohidrasas se denominan así genericamente,
pero pueden comprender enzimas con nombres proveniente del
sustrato particular sobre el que actúan como la amilasa que
ataca al almidón y la celulasa que actúa sobre la celulosa y, en
otras ocasiones, se denominan de acuerdo con la unión atacada,
como la b -glucosidasa que actúa sobre las uniones b glucosídicas. Los ejemplos se pueden extender a todos los
terrenos de la actividad enzimática, como en las enzimas
proteolíticas, las fosforilasas y las nucleasas.
PURIFICACIÓN DE ENZIMAS
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La purificación de las enzimas con método de
precipitación fraccionada recurre a diversos
procedimientos, el cambio de pH quita las
nucleoproteínas y el material grueso, con lo que se
facilitan los pasos siguientes. Con el empleo del
calor a veces se logra la desnaturalización de
material protéico inactivo; por ejemplo, en la
purificación de la transaminasa se añade el sustrato
de la enzima – ácido a - cetoglutárico – al
homogenado y se calienta hasta 65° C, con lo que
muchas enzimas se desnaturalizan y precipitan, lo
que no sucede con la transaminasa así protegida.
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En otros casos se emplean solventes orgánicos
como el etanol, muy utilizado para separar diversas
proteínas del suelo sanguíneo y la caetona; o las
sales, como el sulfato de amonio, que es muy
soluble en agua, por lo que se puede manejar a
elevadas concentraciones, y en general no ataca la
estructura de las enzimas. la absorción fraccional
tiene gran utilidad para absorber gran material
indeseable o para absorber la enzima y luego
desprenderla del material absorbente en una forma
más pura; muy usado con este fin en el gel de
aluminio C.

El paso final de la purificación es el de la
cristalización de la enzima que debe repetirse
varias veces pues los primeros cristales suelen
estar contaminados con otras enzimas. A pesar
de esto, la obtención de cristales no demuestra
que la enzima esté 100% pura, es solo obtención
de una actividad específica de un valor
constante ante las recristalizaciones repetidas la
que ofrece la seguridad de su pureza.