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•ENZIMAS
Catalizadores Biológicos
Gráfica de Actividad enzimática
ENZIMAS
• Son catalizadores biológicos que
permiten que las reacciones
metabólicas ocurran a gran velocidad
en condiciones compatibles con la
vida.
ENZIMAS
UREASA
• pH 8
• T 20 ° C
• Acelera la velocidad de la hidrólisis de la
UREA
10
14
veces
PUNTO DE VISTA QUÍMICO
• SON PROTEÍNAS GLOBULARES, ALGUNAS DE
•
•
ELLAS CON ESTRUCTURA CUATERNARIA.
PARA CUMPLIR SU FUNCIÓN REQUIEREN
CONSERVAR SU ESTRUCTURA NATIVA, LA
QUE TIENE UNA REGIÓN FORMADA POR UN
NÚMERO REDUCIDO DE RESIDUOS A.a. QUE
POSEEN AFINIDAD POR LOS COMPUESTOS QUE
INTERVIENEN EN LA REACCIÓN.
ESE LUGAR SE LLAMA SITIO ACTIVO
CLASIFICACIÓN
• OXIDOREDUCTASAS: Reacción de oxidoreducción o
•
•
•
•
•
deshidrogenasas.
TRANSFERASAS: Transfieren grupos funcionales.
HIDROLASAS: Rompen enlace adicionando agua.
LIASAS: Rompen enlaces por otro mecanismo.
ISOMERASAS: Catalizan reacciones de interconversión
de isómeros.
LIGASAS: Unen moléculas utilizando energía del ATP.
ENZIMAS
SON PROTEINAS:
• EFICIENTES
• ESPECÍFICAS
• REGULABLES
PROTEINAS EFICIENTES
• COMO CATALIZADORES BIOLÓGICOS AL IGUAL
QUE LOS QUÍMICOS ACELERAN REACCIONES
Y NO SE ALTERAN DURANTE LA MISMA,
POR LO QUE PUEDEN INTERVENIR MUCHAS
VECES CATALIZANDO LA MISMA REACCIÓN.
UNA ENZIMA ES CAPAZ DE CATALIZAR LA
CONVERSIÓN DE ALREDEDOR DE MIL
MOLÉCULAS DE SUSTRATO EN PRODUCTO,
POR SEGUNDO.
PROTEINAS ESPECÍFICAS
• EL INTERIOR DE LA CÉLULA ES DENSO Y
•
AUNQUE LOS SUSTRATOS Y LAS ENZIMAS
ESTÁN EN NÚMERO PEQUEÑO, SE PUEDEN
ENCONTRAR Y DAR LUGAR AL COMPLEJO ES
PORQUE ESTÁN EN CONTINUO MOVIMIENTO.
Esta es la base de la ESPECIFICIDAD.
ALGUNAS ENZIMAS PRESENTAN
ESPECIFICIDAD ABSOLUTA, OTRAS RELATIVA.
PROTEINAS REGULABLES
• EN EL METABOLISMO EL PRODUCTO DE LA ACCIÓN
•
DE UNA ENZIMA ES EL SUSTRATO DE LA
SIGUIENTE Y AUNQUE LAS REACCIONES
TIENDEN AL EQUILIBRIO, NO LLEGAN NUNCA A
ÉL PORQUE LOS SUSTRATOS Y PRODUCTOS
ESTÁN EN CONTINUA TRANSFORMACIÓN.
El conjunto de reacciones que forman una vía
metabólica, está CONTROLADO por enzimas cuya
estructura es sensible a las variaciones de concentración
de sustratos, productos, compuestos intermedios o de
productos finales de las cadenas metabólicas. LAS
ENZIMAS SON POR LO TANTO REGULABLES.
ACTUAN A pH y T. OPTIMA
LAS REACCIONES CATALIZADAS POR
ENZIMAS TIENEN CINÉTICA DE
SATURACIÓN.
• Cuando se miden las (Vo) de una reacción
enzimática con distintas [ ] en las mismas
condiciones de pH y T. y manteniendo
constante la [ ] de E, se obtiene la
siguiente curva:
INHIBIDORES
• IRREVERSIBLES.
• Se unen covalentemente
a residuos A.a. de la
enzima impidiendo su
acción. Efecto del
mercurio, plomo,
gases neurotóxicos y
compuestos
arsenicales.
• REVERSIBLES.
• Se unen a la enzima por
el mismo tipo de
interacciones que se
producen entre las
enzimas y los sustratos.
Hay INHIBIDORES
COMPETITIVOS Y NO
COMPETITIVOS.
INHIBIDORES COMPETITIVOS
• Compiten con el sustrato por ocupar el sitio activo de
•
•
•
la enzima.
Tiene una estructura similar a la del sustrato por lo
que tiene posibilidad de formar el complejo ES. Pero
este complejo no da productos y disminuye el número
de moléculas de Enzima libre para interaccionar con el
Sustrato.
Esta unión es reversible y aumentando la
concentración de sustrato aumentamos el número de
moléculas de enzima libre.
Sulfas (inhibe pasos metabólicos en bacterias) y
fluoruracilo tratamiento de cáncer, actúan así.
INHIBIDORES NO
COMPETITIVOS
• No se revierte aumentando la concentración
•
•
•
de sustrato.
La unión se hace en un sitio distinto al sitio
activo y por eso puede formarse el complejo
EIS que no da producto.
La presencia del inhibidor actúa como si
disminuyese la concentración de la Enzima
presente y por eso nunca se llega a la
velocidad máxima por más que se aumente la
concentración de sustrato.
La Km de la reacción no varía.
EN LAS CELULAS LAS ENZIMAS ESTÁN
REGULADAS
• En una misma célula coexisten sustratos y
enzimas de reacciones de síntesis y
degradación.
• Para que el metabolismo sea armónico y
adecuado a las necesidades celulares la
regulación puede ser:
• Sobre la actividad de la enzima
• Sobre la cantidad de la enzima.
ENZIMAS REGULADORAS O
ALOSTERICAS
• La mayoría de las enzimas que catalizan reacciones sucesivas en las
vías metabólicas tienen cinética de Michaelis Menten.
• La regulación del conjunto de la via está a cargo de enzimas
reguladoras o enzimas alostéricas que tienen una cinética
distinta.
• Estas enzimas catalizan pasos ubicados al principio de la vía o
en puntos de ramificación de la misma y su actividad está
modulada por la unión de moléculas efectoras o
moduladoras.
Estas enzimas suelen tener varios sitios activos. La unión de
una molécula de sustrato al primer sitio activo produce un aumento
de afinidad del segundo sitio por otra molécula de sustrato y así
sucesivamente (efecto cooperativo).
• El efecto cooperativo explica la representación gráfica cuya curva
es una SIGMOIDE y no una hipérbola, típica de las enzimas con
cinética MM.
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Enzimas reguladoras
• Además del sitio activo
•
tienen sitio alostérico, a
los que se unen los
moduladores alostéricos,
originando cambios
conformacionales.
Los que incrementan la
actividad catalítica son
MODULADORES
POSITIVOS y los que
reducen o inhiben SON
MODULADORES
NEGATIVOS.
INHIBICIÓN POR RETROALIMENTACIÓN