Download nomenclatura y clasificación de las enzimas

BIOCATALIZADORES:
ENZIMAS Y VITAMINAS
BIOCATALIZADOR:
•
Las reacciones metabólicas que se llevan a cabo en las
células, solo son posibles gracias a la mediación de una sustancia
química llamada BIOCATALIZADOR que acelera hasta casi
hacerla instantánea la velocidad de las reacciones. Los
catalizadores de las reacciones bioquímicas que tienen lugar en las
células son unas proteínas llamadas ENZIMAS.
•
Por tanto los enzimas los definimos como
biocatalizadores que aceleran la velocidad de las reacciones
metabólicas, que intervienen en bajas concentraciones, sin
sufrir ninguna modificación , y se recuperan intactas al final
del proceso indefinidamente.
•
A diferencia de los catalizadores no biológicos , las
enzimas son específicos de las reacciones que catalizan y de los
sustratos sobre los que actúan.
Las enzimas son específicas: Esto es, una enzima puede actuar
sobre un substrato o un grupo de substratos
relacionados(especificidad de substrato) pero no sobre otros;
por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza la sacarosa. Otras
enzimas tienen especificidad de acción al realizar una acción
determinada pero sobre múltiples substratos; p.ej: las lipasas
que hidrolizan los enlaces éster en los lípidos. Debido a esta
especificidad de las enzimas existen en la célula miles de
enzimas diferentes.
Estructura de
una enzima
1.1 ACCIÓN DE LOS BIOCATALIZADORES
En toda reacción química se pasa de unas sustancias
iniciales o REACTIVOS a unas sustancias finales o
PRODUCTOS. Esta trasformación no se realiza directamente sino
que necesita un paso intermedio en el cual el reactivo se activa, de
forma que sus enlaces se debilitan y se favorece su ruptura. Este
paso intermedio recibe el nombre de COMPLEJO ACTIVADO y
requiere el aporte de Eg conocida como ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN.
Los seres vivos utilizan la Eg que necesitan de la
molécula del ATP, pero para economizar ésta , utilizan los BC,
cuya función de catalizador es reducir la Eg de Activación
necesaria, facilitando así las reacciones.
1.2 MECANISMO DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS
Reacción sin catalizar
Cualquier reacción química
se inicia con la rotura de
ciertos enlaces entre los
átomos que constituyen las
moléculas de los reactivos
para formar, posteriormente,
los nuevos enlaces que
originan las moléculas de los
productos. Ese estado en el
que los enlaces de los
reactivos están debilitados se
conoce como estado de
transición o estado activado
Reacción catalizada por enzimas
La acción
catalizadora de las enzimas
consiste en rebajar la energía
de activación para llegar
fácilmente al estado de
transición y permitir que la
reacción se lleve a cabo.
Los catalizadores
realizan su acción
favoreciendo la aproximación
de las moléculas de los
reactivos, pero no se
consumen en el transcurso de
ésta
MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente. La reacción
catalizada se produce en tres etapas:
1.
El Sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato
( ES) . Esta unión se caracteriza por un alto grado de especificidad, de modo
que para cada tipo de sustrato y de reacción se necesita una enzima concreta.
La especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de la apoenzima, la cual
presenta una zona, denominada Centro Activo , con una forma espacial característica en la
que se acopla el sustrato. Este acoplamiento se ha comparado con el que existe entre una
llave y su cerradura. Cualquier cambio que se produzca en la forma del centro activo
impedirá su acoplamiento.
Los radicales de los aminoácidos del centro activo se
unen al sustrato y consiguen debilitar sus enlaces provocando
cambios energéticos que permiten alcanzar el estado de transición.
E +S
ES
La unión es reversible y precisamente debido a esta
reversibilidad , esta primera etapa es la más lenta
2. Una vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor, o
los aminoácidos del centro activo lleva a cabo la reacción y se
obtiene el producto final ( P) . Esta etapa es muy rápida e
irreversible.
ES
E+P
3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda
libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato.
E+S
[ ES]
E+P
COMPOSICIÓN QUÍMICA Y PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
HOLOENZIMA
Son proteínas
globulares y esta parte
proteica
+
Parte no proteica:
COFACTOR
Molécula de naturaleza
orgánica:
APOENZIMA
+
Covalentemente
unido: GRUPO
PROSTÉTICO
Débilmente
unido:
COENZIMAS
Llevan a cabo la reacción
Mantiene la estructura
espacial del CA que le
permite unirse al sustrato
Ión metálico:
Ca+ , Mg+...
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
Por su carácter proteico, las enzimas tienen las mismas propiedades
que las proteínas :
•Se DESNATURALIZAN al ser sometidas a cambios de pH,
variaciones de Tª , elevada concentración de sales
•Presentan un ALTO GRADO DE ESPECIFICIDAD :
*Especificidad sobre el sustrato
*Especificidad de acción: cada reacción está que catalizada
por un enzima específico. Esto significa que para cada tipo de
reacción química hay una enzima diferente, es decir , una enzima
cataliza una sola reacción química o un grupo de reacciones
estrechamente relacionadas.
•Además las enzimas por ser catalizadores, NO SE CONSUMEN
EN EL TRANSCURSO DE LAS REACCIONES , actúan en
pequeñas cantidades y se recuperan indefinidamente.
COENZIMAS
Son moléculas orgánicas débilmente unidas al apoenzima. No
suelen ser específicas de un solo tipo de apoenzima, hay algunos
coenzimas que pueden unirse a más de 100 apoenzimas
distintos. Los coenzimas se alteran en el transcurso de la
reacción enzimática, pero una vez finalizada ésta se regenera
rápidamente volviendo de nuevo a ser funcionales.
Entre los coenzimas más conocidos, está el NAD+, el
NADP+, el FAD+ que capta hidrógenos transformándose en
NADH2 y los trasporta hasta un aceptor final de H.
Otros coenzimas importantes son los Coenzimas A
encargados de transferir grupos acilo ( - CO-CH3 ) y el
ATP que transfiere grupos fosfoto.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
[E] . [S]
Km=
[E:S]
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS
REACCIONES ENZIMÁTICAS
1.
La [ S ]:
2. El pH:
3. La temperatura:
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
1.
Activación Enzimática.:
son sustancias que se unen a la
enzima, que se encuentra
inactiva, cambiando su
estructura espacial activándola
2. Inhibición Enzimática:
•I. Reversible:
•Competitiva
•No competitiva
•I. Irreversible :
“ envenenamiento de la enzima”
3. Alosterismo
3. Enzimas Alostéricas:
Tb se les conoce como
enzimas reguladoras, y
tienen :
• un C.A. por el que se
unen al S
• un C. R. o Alostérico
por el que se unen al
modulador : este modulador
puede ser positivo o puede ser
negativo. En este último caso
cuando el inhibidor de la
reacción enzimática sea el
propio producto final de la
reacción o de una cadena de
reacciones recibe el nombre de
retrorregulación o feed-back.
La cinética de estos enzimas no es hiperbólica, sino sigmoidea,
es decir, que , por la interacción de otras moléculas, el
aumento inicial de la concentración del sustrato provoca un
menor incremento en la velocidad de la reacción
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Las enzimas se nombran añadiendo la terminación asa, bien al nombre del
substrato sobre el que actúan( sacarasa), al tipo de actuación que realizan
(hidrolasas), o ambos (ADN polimerasas).
En función de su acción catalítica específica, los enzimas se clasifican en 6 grandes
grupos o clases:
•Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
•Clase 2: TRANSFERASAS
•Clase 3: HIDROLASAS
•Clase 4: LIASAS
•Clase 5: ISOMERASAS
•Clase 6: LIGASAS
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o
electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:
AH2 +
B
A+
BH2
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un
sustrato a otro, según la reacción:
A-B + C
A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la derecha:
glucosa + ATP
ADP + glucosa-6fosfato
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis:
A-B + H2O
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:
lactosa +
agua
glucosa + galactosa
AH + B-OH
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 4: LIASAS
Catalizan reacciones de ruptura o
soldadura de sustratos:
A-B
A+ B
Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:
ácido acetacético
CO2 + acetona
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 5: ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros:
A
B
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:
fosfotriosa isomerasa
gliceraldehído-3fosfato
dihidroxiacetonafosfato
fosfoglucosa isomerasa
glucosa-6fosfato
fructosa-6-fosfato
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 6: LIGASAS
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP,
GTP, etc.):
A + B + XTP
A-B + XDP+Pi
A + B + XTP
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:
piruvato + CO2 + ATP
A-B + XDP + Pi
oxalacetato´+ ADP + Pi
VITAMINAS:
Sustancias orgánicas de naturaleza y composición variable , que son indispensables
para el buen funcionamiento del organismo. Es imposible de sintetizar por
determinados organismos, y debemos por lo tanto, ingerirlo con la dieta.
Son moléculas muy lábiles, soportan mal los almacenamientos prolongados y el calor.
 Avitaminosis: ausencia total de vitaminas
 Hipovitaminosis: hace referencia a las carencias vitamínicas , generalmente por
malnutrición , y da lugar a determinadas enfermedades carenciales
 Hipervitaminosis: hace referencia a un exceso de vitaminas en la dieta, y puede
originar igualmente transtornos mucho más graves en las vitaminas liposolubles que
tienden a acumularse, no así en las hidrosolubles que se eliminan con facilidad.
 Según su solubilidad en agua, se clasifican en:
Hidrosolubles: Son la vitamina C y todas las vitaminas del complejo B. TODAS
ELLAS ACTÚAN COMO COENZIMAS O PRECURSORES DE COENZIMAS.
Liposolubles: de naturaleza lipídica, y son la A, D, E y K. Exceptuando la K , el
resto no se comportan como coenzimas.
vitamina
Función biológica
Hipovitaminosis
C ( ácido ascórbico)
•Coenzima de enzimas peptidasas intracelulares.
•Participa en la síntesis del colágeno
•Y en la de la sustancia intercelular cementante en
los capilares sanguíneos
•Estimula las defensas contra las infecciónes.
•Indispensable para le buen funcionamiento de las
hormonas antiestrés ( de las glándulas suprarrenales)
ESCORBUTO
B1o Tiamina
(Antiberibérica)
• Coenzima de enzimas descarboxilasas
• Fundamental en el metabolismo oxidativo
de los Hidratos de Carbono
BERIBERI(degenera
B2( Rivoflavina)
• Forma parte de los coenzimas FAD y
FMN
•Participa en el transporte electrónico,
reacciones redox
•Indispensable en la respiración celular
•Mantenimiento de piel y mucosas
ción neuronal y
afecciones del corazón)
Vitamina
Función biológica
Hipovitaminosis
B3 (niacina, ác.
• Constituyente de los coenzimas
NAD,NADP
• Interviene en el transporte electrónico,
reacciones redox
• Imprescindible para el normal
funcionamiento del SN, piel, lengua y
sistema digestivo
PELAGRA(Enferme
• Es uno de los componentes de la CoA
• Necesario para la síntesis de hormonas
antiestrés a partir del colesterol.
• Síntesis y degradación de los ácidos
grasos.
• La formación de Ac
• Síntesis del neurotransmisor
acetilcolina
• Biotransformación y detoxificación de
sustancias tóxicas
SINDROME DE
LOS PIES
ARDOROSOS. (
Nicotínico o factor
PP)
Antipelagra
B5 (ác.
Pantoténico)
B6
• Coenzima de enzimas transferasas
dad de las tres Ds)
Dolor, quemazón y
palpitación de los pies)
Vitamina
Función biológica
B9(Ac. Fólico)
• Coenzima de enzimas transferasas
ANEMIA
• Interviene en la síntesis de purinas y
PERNICIOSA
pirimidinas, por tanto en la sínteis de
ADN, ARN y proteínas
• Factor necesario para la hematopoyesis
B12 ( Cobalamina) • Coenzima de enzimas transferasas de
grupos –CH3
• Síntesis de ADN, ARN y proteínas
• Eritropoyesis
•Síntesis de neurotransmisores
Hipovitaminosis
ANEMIA
PERNICIOSA
¿Por qué Popeye consume espinacas?
Popeye"el marino" no
consume espinacas
para obtener fuerza
sobrenatural, no no
no, lo que pasa es que
su consumo està
asociado al rico
contenido de vitamina
c.
La deficiencia de vitamina C causa escorbuto, que se reconoció por
primera vez en los siglos XV y XVI como una enfermedad grave de
los marinos en viajes largos por mar, pues no tenían acceso a
alimentos frescos, incluyendo frutas y verduras.
Lesiones cutáneas en el Escobuto.
Síntomas
Los síntomas del beriberi seco abarcan:
•Dolor
•Hormigueo
•Pérdida de la sensibilidad (sensaciones) en las
manos y en los pies
•Daño muscular con pérdida de la función
muscular o parálisis en las extremidades
inferiores
•Vómitos
•Movimientos extraños de los ojos (nistagmo)
•Confusión mental/dificultades con el habla
•Dificultad para caminar
•Coma
•Muerte