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SECCIÓN I.
Estructuras y funciones de
proteínas y enzimas
CAPÍTULO 8.
Enzimas: cinética
SECCIÓN I. Estructuras y funciones de proteínas y enzimas
CAPÍTULO 8. Enzimas: cinética
FIGURA 8–1 Formación de un estado de transición intermedio durante una reacción química
simple, A + B → P + Q. Se muestran tres etapas de una reacción química en la cual un grupo
fosforilo es transferido desde un grupo L que sale hacia un grupo E que entra. Arriba: el grupo E
que entra (A) se acerca al otro reactivo, L-fosfato (B). Note cómo los tres átomos de oxígeno
enlazados por las líneas triangulares, y el átomo de fósforo del grupo fosforilo forman una
pirámide. centro: conforme E se acerca al l-fosfato, el nuevo enlace entre E y el grupo fosfato
empieza a formarse (línea punteada) a medida
que el que enlaza L al grupo fosfato se
debilita. Estos enlaces parcialmente formados
están indicados por líneas punteadas. abajo: la
formación del nuevo producto, E-fosfato (p),
ahora está completa a medida que el grupo l (Q)
que sale, egresa. advierta cómo las características
geométricas del grupo fosforilo difieren entre el
estado de transición y el sustrato o producto.
Note la manera en que el fósforo y los tres
átomos de oxígeno que ocupan los cuatro ángulos
de una pirámide en el sustrato y el producto se
hacen coplanares, como se recalca por el
triángulo, en el estado de transición.
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FIGURA 8–2 La barrera de energía para reacciones
químicas. (Véase la exposición en el texto.)
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FIGURA 8–3 Efecto del pH sobre la
actividad de enzima. considere, por
ejemplo, una enzima con carga negativa
(E–) que se une a un sustrato que tiene
carga positiva (SH+). Se muestra la
proporción (%) de SH+ [\\\] y de E– [///]
como una función del pH. Sólo en el área
cuadriculada tanto la enzima como el
sustrato portan una carga apropiada.
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FIGURA 8–4 Efecto de la concentración de
sustrato sobre la velocidad inicial de una
reacción catalizada por enzima.
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FIGURA 8–5 Representación de una enzima en la presencia de una concentración de
sustrato que está por debajo de Km (A), a una concentración igual a Km (B),
y a una concentración bastante por arriba de Km (c).
Los puntos A, B y C corresponden a esos puntos en la figura 8-4.
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FIGURA 8–6 Gráfico del doble
recíproco o de lineweaver-burk
de 1/vi en contraposición con 1/[S]
usado para evaluar la Km y Vmáx.
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FIGURA 8–7 Representación de cinética de
saturación de sustrato sigmoidea.
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FIGURA 8–8 Representación gráfica
de una forma lineal de la ecuación de
Hill usada para evaluar S50, la
concentración de sustrato que
produce la mitad de la velocidad
máxima, y el grado de cooperación n.
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FIGURA 8–9 Reacción de succinato deshidrogenasa.
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FIGURA 8–10 Gráfico de lineweaver-burk de inhibición
competitiva simple. Note la completa distensión de
inhibición a [S] alta (esto es, 1/[S] baja).
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FIGURA 8–11 Gráfico de lineweaver-burk para
inhibición no competitiva simple.
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FIGURA 8–12 Aplicaciones
de los gráficos de Dixon.
arriba: inhibición
competitiva, estimación de
Ki. abajo: inhibición no
competitiva, estimación
de Ki.
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FIGURA 8–13 Representaciones de
tres clases de mecanismos de
reacción Bi-Bi. Las líneas
horizontales representan la enzima.
las flechas indican la adición de
sustratos y la salida de productos.
Arriba: una reacción Bi-Bi ordenada,
característica de muchas
oxidorreductasas dependientes de
NaD(p)H. centro: una reacción Bi-Bi
al azar, característica de muchas
cinasas y algunas deshidrogenasas.
abajo: una reacción de ping-pong,
característica de aminotransferasas y
serina proteasas.
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FIGURA 8–14 Gráfico de lineweaver-burk para una reacción de pingpong de dos sustratos. Un aumento de la concentración de un sustrato
(S1) mientras que de la del otro sustrato (S2) se mantiene constante,
cambia las intersecciones x y y, no así la pendiente.