Download proteinas - enzimas

PROTEÍNAS
ESTRUCTURA
20
(según R)
se distinguen
Aminoácidos
FUNCIONES
CLASIFICACIÓN
Naturaleza
nativa
Contráctil
Estructural
unidos por
Estructura
Funcional
Fibrosas
Colágeno
Ej
Actina/Miosina
Enlace
peptídico
formando
Enzimática
Defensa
Péptidos o
proteínas
Reserva
Transporte
Holoproteínas
Composición
Simple
Hormonal
Nucleoproteínas
Organización
estructural
es la
Globulares
Globulinas
tienen
Secuencia de
aminoácidos
Albúminas
Ej.
Fosfoproteínas
E. primaria
Cromoproteínas
Ej.
Ej.
Ej.
Cromatina
Caseína
Hemoglobina
Heteroproteínas
E. secundaria
Conformación 
Plegamiento
espacial
Proteínas sólo en
oligoméricas
definida por
 hélice
Composición
Conjugadas
Proteoglucanos
Glucoproteínas
FSH, TSH...
E. terciaria
Lipoproteínas
E. cuaternaria
Ej.
Ej.
HDL, LDL
Proteínas.

Constituidas por C, H, O y N

Algunas presentan otros elementos
como S y P.

Son polímeros de aminoácidos dispuestos
en una estructura lineal.

Se estructuran a partir de 20 aa diferentes.

Muy abundantes en los seres vivos.
ESENCIALES
NO ESENCIALES
 AMINOACIDO
 DIPEPTIDO
 TRIPEPTIDO
 TETRAPEPTIDO
 OLIGOPEPTIDOS
 POLIPEPTIDOS
 PROTEINAS
•se distinguen 20 aminoácidos. Con los cuales se forman todas las
proteínas.
• 10 son formados por los animales y se llaman No esenciales
•10 no son formados por los animales y se llaman Esenciales. Se
consumen en la dieta.
Los 20 aminoácidos forman el
alfabeto de las proteínas.
Actúan de la misma manera en
que las letras forman palabras
y oraciones.
1.- Alanina (Ala)
11.- Treonina (Thr) *
2.- Valina (Val) *
12.- Cisteína (Cys)
3.- Leucina (Leu) *
13.- Tyrosina (Tyr)
4.- Isoleucina ( ile) *
14.- Asparagina (Asn)
5.- Prolina (Pro)
15.- Glutamina (Gln)
6.- Fenilalanina (Phe) *
16.- Acido aspártico (Asp)
7.- Triptofano ( Trp) *
17.- Acido Glutámico (Glu)
8.- Metionina (Met) *
18.- Lisina (Lis) *
9.- Glicina (Gly)
19.- Arginina (Arg) *
10.- Serina (Ser)
20.- Histidina (His) *
* Aminoacidos Esenciales
PROTEÍNAS
SE ORGANIZAN EN
4 NIVELES
JERÁRQUICOS
ESTRUCTURA
PRIMARIA
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
ESTRUCTURA
TERCIARIA
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la secuencia de aa. de la proteína. Determinada
por el ADN
•
Nos indica qué aas. componen la cadena y el orden
en que se encuentran.
•
La función de una proteína depende de su secuencia
y de la forma que ésta adopte.
ESTRUCTURA
SECUNDARIA





Corresponde a la disposición espacial de
las cadenas de a.a.
Existen 2 tipos: α hélice y lámina β.
Se originan gracias a la formación de
puentes de hidrógeno entre a.a. cercanos
en la cadena polipetídica.
Un polipéptido puede presentar ambos
tipos de estructura 2ria a lo largo de su
cadena.
Ejemplo: colágeno.
 La
cadena se
enrolla sobre sí
misma.
 Es
plana.
 Se pliega en forma de zigzag.
 Constituida por segmentos cortos y
extendidos de a.a. que se alinean unos
frente otros.
ESTRUCTURA
TERCIARIA




Es el plegamiento de la estructura 2ria sobre sí misma,
permitiendo la disposición tridimensional de cada cadena
polipeptídica.
Se mantiene gracias a interacciones hidrofóbicas y enlaces
disulfuro (uniones débiles entre los grupos R de los a.a. que
conforman la cadena polipeptídica).
Son proteínas globulares.
Ejemplo: proteínas de membrana y las inmunoglobulinas.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua
y así realizar funciones de transporte, enzimáticas,
hormonales, etc.
Esta conformación globular se
mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de
enlaces:
1.- el puente disulfuro entre
los radicales de aminoácidos
que tienen azufre.
2.- los puentes de hidrógeno.
3.- los puentes eléctricos.
4.- las interacciones
hidrófobas.
ESTRUCTURA
CUATERNARIA




Esta estructura informa de la
unión, mediante enlaces
débiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptídicas
con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el
nombre de protómero.
dos, hexoquinasa
cuatro, como en la
hemoglobina
muchos, como cápsida del
virus de la poliomielitis
Clasificación de las proteínas:
A.- Según su naturaleza nativa:
1) Fibrosas: Tienen estructura secundaria, son duras, gran
resistencia, elásticas, insolubles en agua. colágeno ,
elastina, miosina ,etc.
2) Globulares: Tienen estructura terciaria, su forma es
globular, solubles en agua, dinámicas y participan de
preferencia en procesos de regulación metabólica. Enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas etc.
B.- Según su composición:
1) Simples: formadas solo por aa,
se les considera
proteínas puras.( albúminas, globulinas, actina, etc.).
2) Conjugadas: Además de aa. tienen también algunos grupos
no proteicos como azúcares o
lípidos (llamado grupo
prostético), entre ellas se encuentran: Glucoproteínas,
fosfoproteínas, lipoproteínas ,etc.
c) Según Funciones :
1. Estructural: constituyente orgánico de todas las
estructuras celulares. Colágeno, elastina
2.
Enzimática : Las enzimas, componentes proteicos que
regulan todos los procesos metabólicos en el ser vivo.
Pepsina , Maltasa.
3. Hormonal o Reguladora: son sustancias reguladoras de la
función orgánica, muchas de ellas son proteínas o
derivados de ellas. Ej. Insulina, h. crecimiento
4. Coagulación: Fibrinógeno y trombina.
5. Inmunológica: Defensa de agentes patógenos. Gamma
globulina.
6. Transporte / almacenamiento de O2 : hemoglobina/
Mioglobina
7. Reserva energética de última instancia : albúmina
8. Contracción muscular : actina, miosina
Propiedades de las proteínas
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y
débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH,
se pierde la solubilidad.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que
está determinada por su estructura primaria.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan
como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es
decir, pueden comportarse como ácidos (aceptando electrones)
o como bases (donando electrones).
DESNATURALIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS.
Cambios en la estructura de
las proteínas que incluye las
pérdida de las propiedades
que determinan sus
funciones.
¿Por qué se puede dar?
Aumento de la
temperatura
Cambios de pH
Exposición a rayos
UV
¿A qué se debe?
- Rompimiento de uniones débiles que
mantiene estables las estructuras
cuaternarias o terciarias, lo que hace que
pierdan su función. Sin embargo, los
enlaces peptídicos se mantienen unidos.
Renaturalización
Recuperación de la configuración
normal de las proteínas al
restablecerse las condiciones de
T° y pH (normales).
1.Confeccione un mapa conceptual que
contenga información de las proteínas y sus
distintas estructuras (incluir enlaces,
características, ejemplos).
Metabolismo
Todas las células llevan a cabo
funciones vitales:
Ingestión de nutrientes
Eliminación de desperdicios
Crecimiento
Reproducción
Las células obtienen del alimento la
energía para cada una de estas
funciones básicas.
Metabolismo
 El
total de las reacciones que ocurren en una
célula.

Las reacciones donde sustancias simples se unen
para formar sustancias más complejas se llaman
reacciones anabólicas.

Síntesis de proteínas
Insulina

Las reacciones en las cuales sustancias
complejas se degradan para convertirse en
sustancias más simples se llaman reacciones
catabólicas.

Degradación de almidón
 Las
células poseen compuestos químicos
que controlan las reacciones que ocurren
en su interior.
 La sustancia que controla la velocidad a la
que ocurre una reacción química sin que la
célula sufra daño alguno ni se destruya se
conoce como un catalizador.
 Las enzimas son proteínas que actúan
como catalizadores.
ENZIMAS
Químicamente
corresponden a proteínas
globulares (en su
mayoría).
Características…
Se conocen como
Biocatalizadores.
Aceleran la velocidad de las
reacciones químicas. No
modifican el sentido de los
equilibrios químicos.
No sufren cambios
durante la reacción.
…Características
no son consumidas en la
reacción, son REUTILIZABLES.
Son especificas a un
sustrato.
Actúan a cierta
temperatura y
condiciones de pH.
Son las unidades
funcionales del
metabolismo celular
Reacciones
químicas
necesitan
Energía
para
Romper enlaces
de
Moléculas
participantes
Energía de
Activación
denominada
Un catalizador
es una
sustancia
que acelera una
reacción
química
hasta hacerla
instantánea o casi
instantánea
Un catalizador acelera la
reacción al disminuir la
energía de activación.
CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
Especificidad
de sustrato
Especificidad de
acción.
El sustrato (S) es la
molécula sobre la que el
enzima ejerce su acción
catalítica.
Cada reacción está
catalizada por una enzima
especifica.
La acción enzimática se caracteriza por la formación de
un complejo que representa el estado de transición.
E+S
ES
E+P
Productos
sustrato
sustrato
Sitio activo
Enzima
Enzima
Complejo
Enzima- Sustrato
(complejo
activado)
Enzima
Enzima
El sustrato
Sitio activo
se une a la
enzima
sustrato
Enzima
a través de
numerosas
interacciones
débiles
en un lugar específico
sitio activo
como son
puentes de
hidrógeno
electrostáticas
hidrófobas
Sitio activo
es una
Sitio activo
pequeña porción
sustrato
sustrato
de la
Enzima
enzima
constituído por
Enzima
serie de aminoácidos
que interaccionan con el
sustrato
Modelos de acción enzimática.
 Concentración
de enzima y sustrato.
 Disponibilidad
de Cofactores enzimaticos.
Algunas enzimas actúan con la ayuda de
estructuras no protéicas. En función de su naturaleza
se denominan:
Cofactor.
Coenzima.
Cuando se trata de
iones o moléculas
inorgánicas.
Ej.CO+2, Fe2+, Cu2+,
K+, Mn2+, Mg2+).
Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede
señalar, que muchas vitaminas funcionan como
coenzimas; y realmente las deficiencias
producidas por la falta de vitaminas responde más
bien a que no se puede sintetizar una
determinada enzima en el que la vitamina es el
coenzima.
son necesarias para
la actuación de
determinadas enzimas
una deficiencia de ellas
puede
originar
ya que funcionan como
coenzimas
que intervienen en
distintas rutas
metabólicas
importantes defectos
metabólicos
VITAMINAS
C (ácido
ascórbico)
B1 (tiamina)
B2 (riboflavina)
FUNCIONES
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de
colágeno
Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren
grupos aldehídos
Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
B3 (ácido
pantotinico)
Constituyente de la CoA
B5 (niacina)
Constituyente de las coenzimas NAD y NADP
B6 ( piridoxina)
B12
(cobalamina)
Biotina
Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.
Coenzima en la transferencia de grupos metilo.
Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en
metabolismo de aminoácidos.
Enfermedades
carenciales
Escorbuto
Beriberi
Dermatitis y lesiones en
las mucosas
Fatiga y trastornos del
sueño
Pelagra
Depresión, anemia
Anemia perniciosa
Fatiga, dermatitis...
 Temperatura
Enzima
Mamíferos
Temp. Ópt.
(oC)
37
Bacterias y algas
aprox. 100
Bacterias Árticas
aprox.
A medida que la temperatura va
aumentando progresivamente hasta
llegar a la temperatura optima, la
velocidad en que la enzima cataliza
una reacción también aumenta
0
Bacterias en muestra de hielo antigua
Al aumentar la temperatura
sobre su temperatura
optima, la actividad
enzimática disminuye
porque se dificulta la unión
enzima-sustrato.
-Si se sobrepasan los 50ºC,
ocurre una
desnaturalización de las
proteínas.
 pH
Enzima
pH óptimo
Pepsina
1.5
Tripsina
7.7
Catalasa
7.6
La actividad enzimática es eficaz dentro de un rango de pH que
depende del tipo de enzima y de su sustrato.
Valores que traspasen este rango pueden causar desde la alteración del
sitio activo hasta la desnaturalización de la enzima.
 HIDROLASAS:
rompen enlaces incorporando
agua ( un radical +H y otro -OH)
 LIGASAS: rompen enlaces utilizando la
energía liberada del ATP.
 LIASAS: adicionan diversos grupos funcionales
a los dobles enlacen (C=O / C=C).
Desaminasas: favorecen la formación de
dobles enlaces (rompen enlaces C- N)
 TRANSFERASAS:
Transfiere grupos funcionales
de una molécula a otra, las quinasas
transfieren grupos fosfatos desde el ATP a un
sustrato.
 OXIDO-REDUCTASAS: participan en
reacciones de oxido reducción que
implican perdida de dos H por parte del
sustrato(oxidación) o ganancia de
electrones (reducción).
 ISOMERASAS: convierten sustratos isómeros
en otros.
 Reacciones
enzimáticas deficientes
Letales
MUTACIONES
Enfermedades
Hereditarias
 Estas
enfermedades normalmente tienen su
origen en la pérdida de la actividad de
determinada enzima del metabolismo o en
cambios en la estructura de una proteína
debido a que el gen que codifica estas
moléculas ha sufrido una mutación.
 Las mutaciones con frecuencia se originan
por la sustitución de una simple base
nitrogenada por otra.
 Enfermedad
hereditaria recesiva que afecta a
una de cada 40.000 personas.
 Se caracteriza por la incapacidad para digerir,
absorber o metabolizar el azúcar que contiene
la leche, la lactosa.
 Los bebés afectados vomitan la leche o
presentan niveles elevados de galactosa en la
orina.
 La acumulación de galactosa produce
insuficiencia renal y retraso en el crecimiento,
incluso retraso mental.
 Reposición
de la sustancia que el enfermo no
puede metabolizar (la fenilamina en PKU, la
galactosa en la galactosemia).
 #Reposición de productos (hormonas en
deficiencias hormonales hereditarias).
 Administración de vitaminas para reforzar la
actividad enzimática por el aumento de
ingestión de su coenzima (vitamina D en el
raquitismo dependiente de esta vitamina).
 Reposición enzimática (todavía en fase
experimental).
 Fenilcetonuria
 Enfermedad
de Tay-sachs
 Anemia drepanocitica
 Enanismo acondroplàsico
 Enfermedad de Huntington
 Daltonismo
 Hemofilia
 Distrofia muscular.
ENFERMEDAD
CARACTERISTICAS
GENERALES
FRECUENCIA EN
LA POBLACIÓN
CAUSAS
ESPECIFICAS