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Bioquímica 3e
James R. Mckee
Capítulo 6
Enzimas
Figura 6-1 Un
catalizador reduce la
energía de
activación de una
reacción
Figura 6-2 Modelo
del ajuste inducido
Figura 6-3 Estudios
cinéticos
enzimáticos
Figura 6-4 Velocidad de reacción y concentración de sustrato [S] para una reacción
característica catalizada por una enzima
Figura 6-5
Representación de
Michaelis-Menten
Figura 6-6
Representación de
Lineweaver-Burk
Figura 6-7
Representación de
Lineweaver-Burk
Figura 6-8 Representación de Michaelis-Menten de una actividad enzimática sin inhibir
frente a una inhibición competitica
Figura 6-9 Malonato
Figura 6-10 Representación de Michaelis-Menten de una actividad enzimática sin
inhibir frente a una inhibición no competitiva
Figura 6-11 Análisis cinético de la inhibición enzimática
Figura 6-12 Representación de Lineweaver-Bruk
Figura 6-13 Perfil cinético de una enzima alostérica
Figura 6-14 Hidrólisis de un éster
Figura 6-15 Dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD)
Figura 6-16 Coenzimas de flavina
Figura 6-17 Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática
Figura 6-18 Efecto de pH sobre dos enzimas
Figura 6-19 Mecanismo probable de la acción de la quimotriosina
Figura 6-20 Grupos funcionales del lugar activo de la alcohol deshidrogenasa
Figura 6-21 Activación del quimotripsinógeno
Figura 6-22 Velocidad de una reacción catalizada por una enzima en función de la
concentración de sustrato
Figura 6-23 Retroinhibición
Figura 6-24 Modelos de interacción alostérica
Figura 6A Patrón característico de la concentración en suero de las enzimas cardíacas
tras un infarto de miocardio
Figura 6B Patrón característico de las concentraciones en suero de la creatina quinasa
tras un infarto de miocardio
Figura 6C Patrón electroforético de las isoenzimas de lactato deshidrogenasa