Download Que es una Enzima?

Universidad de Carabobo
Facultad de Ciencias de la Salud
Escuela de Medicina“Dr. Witremundo Torrealba"
Departamento de Fisiología y Bioquímica
Tema 8,9 y 10
Prof. Martha
Pernalete
Integrantes:
Melani Peña CI: 20.452.990
Nestor Pernia CI: 19.948.241
Kimberly Pernia CI: 24.970.095
Romant Shagno CI: 14.848.550

Explicar como la actividad enzimática puede ser
afectada por ciertos compuestos, considerando
los aspectos generales y la representación grafica
de la actividad enzimática de acuerdo a
Lineaweaver y Burk
Inhibición reversible: característica, ejemplos de
compuestos que actúen como fármacos y
representación
grafica
de
acuerdo
a
Linewever y
burk de las inhibiciones.
competitiva, acompetitiva, mixta.
Inhibición irreversible: características, Ej: acción
de
compuestos órganos fosforados tóxicos
sobre acetilcolinesterasa.

Interpretar los siguientes términos: grupo
prostético,
cofactores
enzimáticos,
apoenzimas, coenzimas y holoenzimas.

Interpretar la nomenclatura establecida por la
comisión Internacional de Enzimas.
Nomenclatura y clasificación de
enzimas: 1.oxidorreductasas,
2.transferansas,3.Hidrolasas,
4. Liasas, 5. Isomerasas ,6.Ligasas
El inhibidor tiene una estructura similar
al sustrato y compite con el por el
centro activado de la enzima
 Cuando ocupa el centro activo
impide la fijación del sustrato
 La inhibición puede revertirse por la
adición de mas
sustrato

http://grupos.unican.es/

Modifica la Km, pero no la Vmax
http://grupos.unican.es/
El inhibidor se une a un sitio diferente del centro
activo
 El inhibidor solamente se une cuando esta
ocupado por el sustrato
 La concentración del sustrato necesaria para
alcanzar la Vmax aumenta y por lo tanto la Km
también se modifica


Se modifica tanto la Km como la Vmax
http://grupos.unican.es/

El inhibidor se fija tanto a la enzima
como al complejo ES.
http://grupos.unican.es/
http://grupos.unican.es/
INHIBICION ENZIMÁTICA
IRREVERSIBLE
Son generalmente específicos para un tipo de enzima y no
inactivan a todas las proteínas. No destruyen la estructura
proteínica, sino alteran específicamente la estructura del
sitio activo inhabilitándolo.
http://www.todosobremedicina.com/2011/09/inhibicinenzimtica/
http://www.todosobremedicina.com/2011/09/inhibicin/
INHIBICION ENZIMÁTICA
IRREVERSIBLE
•MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica.
¿ QUE ES UNA ENZIMA?
http://leymerman.wordpress.com/2011/12/05/enzimas/
http://www2.udec.cl/~lilherna/enzimas.html
GRUPOS PROSTÉTICOS
Molécula pequeña que forma parte de una
proteína en el estado nativo de la misma y es
esencial para el funcionamiento proteico; su
unión puede ser covalente o no covalente.
http://www.datuopinion.com/coenzima
GRUPOS PROSTÉTICOS
http://www.datuopinion.com/coenzima
http://www.datuopinion.com/coenzima
COFACTORES ENZIMÁTICOS:
IONES METÁLICOS.
•Cofactor: ion inorgánico
o coenzima necesaria
para la actividad
enzimática.
•Iones metálicos: son
cofactores que se
mantienen unidos por
enlaces covalentes. Estas
dan origen a los
metaloenzimas.
http://1.bp.blogspot.com/_Mshvxa2Nyw/TKlHutFamvI/AAAAAAAA
COFACTORES ENZIMÁTICOS:
IONES METÁLICOS
.
MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica
COENZIMAS.
Molécula orgánica que se une a una enzima y que
es esencial para su actividad, pero no sufre una
alteración permanente en la reacción. La mayor
parte de las coenzimas derivan metabólicamente
de las vitaminas.
http://www2.udec.cl/~lilherna/enzimas.html
COENZIMAS.
MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica
APOENZIMA. HOLOENZIMA.
•Apoenzima: parte proteica de una enzima sin
ninguno de los cofactores que se puedan necesitar
para la actividad catalítica.
•Holoenzima: enzima activa que incluye todas las
subunidades, grupos prostéticos y cofactores
necesarios.
http://docentes.educacion.navarra.es/~me
tayosa/bach2/2biometabo2.html&docid=8
pb
APOENZIMA. HOLOENZIMA.
Br: Melani Peña
CI: 20452990
Las
enzimas
suelen
designarse
agregando el sufijo asa al nombre del
sustrato sobre el cual actúan
Ejemplo: Amilasa (almidón), Ureasa (urea)

Enzimas se designan según el tipo de
reacción catalizada
Ejemplo:
deshidrogenasa (catalizan la
sustracción de hidrógenos)


Ciertas enzimas conocidas desde hace
tiempo tienen nombres arbitrarios.
Jugo Gástrico
Jugo
pancreático
Tripsina
Pepsina
Oxidorreductasas
2. Transferasas
Nombre sistemático:
sustrato + tipo de
3. Hidrolasas
reacción catalizada
4. Liasas
Nombre trivial o
5. Isomarasas
recomendado
6. Ligasa
1.
Numero de código:
EC 2.7.1.2

Catalizan reacciones de oxidorreduccion,
están asociadas a coenzimas
Sustrato +
deshidorgenasa
Enzimas
designadas
Cuando el
sustrato es
donante de H+
Sustrato +
reductasa
Sustrato
aceptor de H+
Sustrato +
oxidasa
Aceptor de
hidrogeno el O2
Sustrato +
oxigenasa
Oxigeno es
incorporado al
sustrato
LACTATO
PIRUVATO
Nombre trivial recomendado: lactato deshidrogenasa
Nombre sistemático es: L- lactato: NAD oxidorreductasa
Numero de código: EC 1.1.1.2.7
http://respiracioncelular.wikispaces.com/

Catalizan la transferencia de un grupo químico
desde un sustrato considerado donante a otro
aceptor.
Nombre trivial recomendado: Aspartato aminotransferasa
Nombre sistemático es: D-aspartato: cetoglutarato aminotransferasa
Numero de código: EC 2.6.1.1
http://themedicalbiochemistrypage.org
Catalizan la ruptura de enlaces C=O,C-N y O-P
por adición de agua.
 El nombre recomendado: Sustrato + Asa (sufijo)

Nombre trivial recomendado: Arginasa
Nombre sistemático es: L-arginina hidrolasa
Numero de código: EC 3.5.3.1

Catalizar la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N de
la molécula del sustrato; por un proceso
diferente al de la hidrólisis.
Descarboxilasas
Nombre
recomendado
Deshidratasas
aldolasas
Cuando
eliminan CO2
Cuando eliminan
agua
Cuando eliminan aldehido
Fructosa-1,6-bisfosfato
Dihidroxiacetonafosfato + Gliceraldehído-3-fosfato
Nombre trivial recomendado: Fructuosa-bisfosfato aldolasa
Nombre sistemático es: fructuosa-1,6-bisfofato liasa
Numero de código: EC 4.1.2.13
http://es.wikipedia.org/wiki/Liasa

Interconvierten isómeros de cualquier
tipo.
-
-
-
Maleato
Fumarato
Nombre trivial recomendado: Maleato isomerasa
Nombre sistemático es: Maleato isomerasa
Numero de código: EC 5.3.1.1
http://html.rincondelvago.com/glucolisis.html

Catalizan la unión de dos moléculas acopladas
con la hidrólisis de alta energía de nucliosidos
trifofato.
Nombre trivial recomendado: glutamina sintetasa
Nombre sistemático es: L- glutamato: amoniaco ligasa
Numero de código: EC 6.3.1.2
http://www.my-personaltrainer.it/GLUTAMMINA.htm
(Porción
prostética)
(porción a
prostética)







La inhibición reversible de una enzima puede ser
competitiva , a competitiva o mixta.
Inhibidores competitivos: compiten con el sustrato por su
unión reversible al sitio activo, pero no son transformados
por la enzima
Inhibidores a competitivos se unen al complejo ES en un
sitio distinto del activo
Los inhibidores mixtos se unen a E o ES, en un sitio diferente
del sitio activo
Inhibidores irreversible se une permanentemente a un sitio
activo formando enlace covalente
Holoenzima = apoenzima + coenzima
(Enzima total) (proteina) (no proteinica)
Hay varias formas mediante las cuales se asigna un
nombre a un enzima: nombres particulares, nombre
sistemático ,código de la comisión enzimática estos dos
últimos tomara en cuenta la clasificación según el tipo de
reacción catalizada.
•
Murray, Granner, Mayes Rodwell. Bioquímica de
Harper (1992). 12 a v a. edición.
•
MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010).
Bioquímica.
•
Lenhiger. Principios de Bioquímica. 4ta Edición.