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“NUTRIOLOGIA CLÍNICA”
LICENCIATURA EN MEDICINA
UPAEP

“PROTEÍNAS”
LN Fabiola Bautista Figueiras
irmafabiola.bautista@upaep.mx
Pool sur- 206
Ext 7517
PROTEINAS
DEFINICION: ES UN NUTRIENTE, FORMADO POR
AMINOACIDOS QUE TIENEN FUNCIONES ESTRUCTURALES,
ENERGETICAS Y METABOLICASSON LAS TRANSPORTADORAS DE VITAMINAS, MINERALES ,
OXIGENO Y
COMBUSTIBLES. Son las hacen posible las
reacciones químicas del metabolismo celular.

CONSTITUIDAS POR AMINOACIDOS
SON LAS ESTRUCTURAS PRIMARIAS DE LAS QUE ESTAN
FORMADAS LAS PROTEINAS, COMPUESTOS POR UN GRUPO
AMINO, UN GRUPO ACIDO, UN HIDROGENO, CARBONO AL
CENTRO Y UN GRUPO LATERAL
LA PROTEÓMICA ES UN NUEVO CAMPO QUE ESTUDIA LA
EXPRESION COMPLETA DE LAS PROTEINAS DENTRO DE LAS
CELULAS U ORGANISMO. ASI COMO LAS VARIACIONES DE SU
ESPRESION EN RESPUESTA AL ESTRÉS, CRECIMIENTO,
HORMONAS Y ENVEJECIMIENTO

DESPUES DEL AGUA LAS PROTEINAS OCUPAN LA
MAYOR PARTE DE NUESTRO CUERPO .
Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de
los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa
de la participación de este tipo de sustancias.
•Crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las
pueden sustituir, por no contener nitrógeno.
•Aminoácidos esenciales fundamentales para la
síntesis tisular.
•Formación de los jugos digestivos, hormonas,
proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y
enzimas.
•Funcionan como amortiguadores, ayudando a
mantener la reacción de diversos medios como el
plasma.
•Catalizadores biológicos. Aceleran la velocidad de
las reacciones químicas del metabolismo. Son las
enzimas.
Actúan como transporte de gases como oxígeno y
dióxido de carbono en sangre. (hemoglobina).
•Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas
de defensa natural contra infecciones o agentes
extraños.
•Permiten el movimiento celular a través de la
miosina y actina (proteínas contráctiles musculares).
•Resistencia. El colágeno es la principal proteína
integrante de los tejidos de sostén.

Las funciones
principales de las
proteínas son:

(-)
(+)
Los aminoácidos pueden actuar como
ácidos o bases, son anfolitos

Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas, en otras palabras, son
estructuras que unidas entre sí, por enlace peptídico, forman péptidos (menos
de 100 aminoácidos) o proteínas (más de 100 aminoácidos hasta 300 aprox) que
tienen un gran peso molecular y función biológica en la célula. Dependiendo
de la secuencia de aminoácidos que se unan dará origen a una u otra proteína.
La estructura de los aminoácidos comprende un carbono en el centro al cual se
le llama carbono alfa, el que está unido a un hidrógeno, a un grupo funcional
amina, un grupo funcional ácido carboxílico y un radical el cual varía según la
naturaleza del aminoácido que sea.
De acuerdo con su composición, los aminoácidos son muy solubles en
agua y muy insolubles en solventes orgánicos.
EL NITROGENO
El nitrógeno es muy abundante en la naturaleza, se presenta como nitrógeno
molecular (N2) formando parte del aire, en los suelos se encuentra en forma de
nitratos, amoniaco.

¿Cómo obtienen el nitrógeno los organismos animales?
Nosotros no podemos utilizar las formas inorgánicas de nitrógeno y requerimos
la utilización de este elemento en formas de compuestos nitrogenados.
Las plantas absorben los nitratos y el amoniaco del suelo y sintetizan
aminoácidos, así los animales dependen de las plantas para la obtención de
nitrógeno metabólicamente útil. Esta transformación que sufre el nitrógeno
destaca la relación entre los seres vivos y el medio, constituyendo el ciclo del
nitrógeno en la naturaleza.
La forma de obtención de nitrógeno metabólicamente útil lo constituye el
nitrógeno aminoacídico.
INVESTIGAR EL CICLO DEL NITROGENO EN LA NATURALEZA
Balance nitrogenado:
Se refiere al balance de proteínas, porque la mayor parte del N
corporal está en los aminoácidos que componen las proteínas.
Es muy importante entender que un adulto sano no acumula
proteínas, de tal manera que si las ingiere en cantidades mayores a
sus necesidades, aumentará su excreción de N ureico en la orina.
Por la misma razón, si las ingiere en menor cantidad que sus
requerimientos, estará en Balance Nitrogenado (BN) negativo que
está traduciendo un deterioro en su composición corporal por
disminución de su masa magra.

Balance nitrogenado. Situaciones de desequilibrio.
Equilibrio Nitrogenado Negativo
Inanición
Desnutrición proteica
Senectud
Fiebre severa
Diabetes no controlada
Neoplasias avanzadas
Período post-quirúrgico
Traumatismos
Quemaduras extensas
Sepsis e infecciones
Equilibrio Nitrogenado Positivo
Niñez (crecimiento y desarrollo)
Mujeres gestantes
Período post-inanición
CONSUMO DIARIO DE PROTEINAS
• 10% AL 15% CON RESPECTO A: LA EDAD
EL SEXO
LA TALLA
EL PESO IDEAL
• CÁLCULO EN FUNCIÓN DEL: MB
AF
• 1 GR DE PROTEINA = 4 CALS
• 1 GR DE PROTEINA POR KG DE PESO
ENTRE LOS MICRORGANISMOS, PLANTAS Y ANIMALES
EXISTEN 300 AMINOACIDOS CONOCIDOS, PERO EL DNA
DEL SER HUMANO SOLO RECONOCE A 20 AMINOACIDOS
Los 20 tipos de aminoácidos difieren considerablemente en sus
propiedades fisicoquímicas .
Estas múltiples características, muchas de las cuales están
interrelacionadas, son las responsables de la gran variedad de funciones,
estructuras y demás características de las proteínas
Estos 20 aminoácidos diferentes se pueden unir en cualquier orden para
conformar polipéptidos (proteínas) de cientos de aminoácidos, tienen el
extraordinario potencial de producir una gran cantidad de variantes en
su conformación.
AMINOACIDOS
•ESENCIALES:
LOS OBTENEMOS DE LA DIETA Y
SIRVEN PARA SINTETIZAR PROTEÍNAS Y
ALGUNOS A.A. NO ESENCIALES
•NO ESENCIALES:
SINTETIZADOS A PARTIR DE
PRECURSORES GLUCOCÍDICOS,
LÍPIDICOS Y A.A. ESENCIALES.
AMINOACIDOS
ESENCIALES
SE CONOCEN 8 A.A ESENCIALES
1)
2)
3)
4)
5)
6)
7)
8)
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
METIONINA
FENILALANINA
TRIPTOFANO
TREONINA
VALINA
HAY DOS A.A QUE NO SON TAN ESENCIALES
HISTIDINA Y LA ARGININA (DURANTE LA INFANCIA Y ADOLESCIENCIA)
AMINOACIDOS
NO
ESENCIALES
A.A NO PROTEICOS
1)
2)
3)
4)
5)
6)
CLICINA
TAURINA
ORNITINA
CITRULINA
CISTINA
CREATININA
SE CONOCEN 10 A.A
NO ESENCIALES
1) GLICINA
2) ALANINA
3) ASPARRAGINA
4) ACIDO ASPARTICO
5) CISTEINA
6) GLUTAMINA
7) ACIDO GLUTAMICO
8) TIROSINA
9) PROLINA
10) SERINA
DE LOS 8 A.A ESENCIALES LOS QUE SON MAS DIFICILES DE
ENCONTRAR EN LAS PROTEINAS DIETETICAS SON:
TRIPTOFANO, METIONINA Y LISINA
ESTOS A.A SON LOS MENOS ABUNDANTES EN
LAS PROTEINAS DE LOS ALIMENTOS QUE
CONSUMINOS HABITUALMENTO, POR ESO
LAS DIETAS A BASE DE CEREALES Y
TUBERCULOS PROVOCAN DEFICIENCIAS
LOS NIÑOS SON MAS VULNERABLES A ESTAS
CARENCIAS
LAS PROTEINAS DE LOS CEREALES (Trigo y Arroz) SON
DEFICIENTES EN LISINA, EL MAIZ ADEMAS ES DIFICIENTE EN
TRIPTOFANO, Y LAS LEGUMINOSAS (Garbanzos, lentejas y chicharos)
SON POBRES EN METIONINA Y CISTEINA
TRIPTOFANO
SU DEFICIENCIA INTERVIENE CON LA PRODUCCION DE
SEROTONINA QUE ES UN O DE LOS NEUROTRANSMISORES MAS
IMPORTANTES DEL SNC (CEREBRO)
EMFERMEDADES
RELACIONADAS
CON LA
DEFICIENCIA DE
TRIPTOFANO
Alucinación,
depresión, ansiedad,
delirio y demencia.--intentos suicidas
El número de alteraciones del metabolismo del triptófano con relación
a los efectos del desarrollo cerebral y psiquiátrico han empezado a
despertar interés dentro de la comunidad psiquiátrica. El triptófano es
el nutriente más estudiado en la comunidad psiquiátrica orientada a la
investigación en nuestros días.
También se relaciona en ocasiones este aminoácido con la anorexia. Se
han encontrado niveles bajos séricos de triptófano frecuentemente en
los pacientes anoréxicos.
METIONINA
Este aminoácido colabora en la síntesis de proteínas y determina el
porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular
Es importante para la síntesis del ADN, por lo tanto, cualquier alteración
tendrá consecuencias clínicas.
LISINA
Es uno de los aminoácidos más importantes ya que, junto con otros,
interviene en funciones como el crecimiento y la reparación de tejidos, y
colabora en la síntesis de anticuerpos y hormonas
Algunos desordenes genéticos humanos que afectan el catabolismo de los aminoácidos
Condición Médica
Incidencia
aproximada(por
cada 100,000
nacimientos)
Defecto
Enzima
defectuosa
Síntomas y fenotipo
Albinismo
3
síntesis de melanina a
partir de tirosina
Tirosina 3monooxigenasa
(tirosinasa)
Falta de
pigmentación; pelo
blanco piel rosa
Alcaptonuria
0.4
Degradación de
tirosina
homogenistato
1,2-dioxigenasa
Argininemia
0.5
Síntesis de urea
arginasa
Pigmentación
obscura de la orina;
desarrollo tardío de
artritis
Retraso mental
Acidemia
arginosuccinica
1.5
Síntesis de urea
Arginosuccinato
liasa
Vómito y
convulsiones
Deficiencia de la
CPSI
0.5
Síntesis de urea
CPS I
Letargo *,
convulsiones,
muerte temprana
Homocistinuria
0.5
Degradación de
metionina
Cistation betasintasa
Enfermedad de
orina de jarabe de
maple+
0.4
Isoleucina, leucina y
valina
Acidemia
metilmalonica
0.5
Conversión de
propionil-CoA a
succinil-CoA
Complejo
deshidrogenasa
de alfa-ceto
ácidos de cadena
ramificada
Metilmalonil-CoA
mutasa
Desarrollo
defectuoso de
huesos, retraso
mental
Vómito,
convulsiones,
retraso mental,
muerte temprana
fenilcetonuria
8
Conversión de
fenilalanina a tirosina
Fenilalanina
hidroxilasa
Vómito,
convulsiones,
retraso mental,
muerte temprana
Vómito neonatal,
retraso mental
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
COMPLETAR LA TABLA MATERIAL Bb
ALGUNAS PROTEINAS
FUNCION
LOCALIZACION
ALIMENTOS
Trasportar por la sangre el oxígeno
capturado en los pulmones
Plasma
Carnes rojas
MIOGLOBINA
HEMOGLOBINA
MIOSINA
CASEINA
COLAGENO
GLUTEN
LACTOALBUMINA
OVOALBUMINA
ACTINA
ELASTINA
LACTOGLOBULINAS
QUITINA
FIBROINA
FIBRONECTINA
ACTOMIOSINA
AVENINA
ZEINA
ARAQUINA
VICILINAS
HORDEINA
GLUTENINA
GLIADINA
OVOMUCINA
SARCOPLASMAMICAS
La calidad de una proteína depende de su contenido en
aminoácidos esenciales. Esa calidad está medida por un
índice llamado valor biológico.
Por lo tanto, una proteína es de alta calidad o tiene un alto
valor biológico cuando es rica en aminoácidos esenciales,
con la ingesta mínima recomendada

El valor biológico
El valor biológico de una proteína es la fracción de nitrógeno
absorbido que es retenido por el organismo y esto representa
la capacidad máxima de utilización de una proteína. En otras
palabras, una proteína tiene mayor valor biológico, o es de
alta calidad, cuando tiene mayor capacidad de brindar
nitrógeno al organismo a través de A.A
Mejorar la calidad de las proteínas
El mejoramiento de la calidad de una proteína se logra aplicando el
método de la suplementación.
Este método consiste en la complementación de diferentes proteínas
(mezcla entre proteínas) para potenciar su efecto.

Para que las proteínas vegetales sean completas deben mezclarse
entre sí.
Por ejemplo: una legumbre + un cereal o un fruto seco + arroz.
En un desayuno, al mezclar la leche con los cereales, la proteína del
cereal se completa con las de la leche.
A diferencia de los carbohidratos y lípidos la
variedad de proteínas que ingresan al organismo
es superior y proviene de los tejidos animales y
vegetales, así si las proteínas de los alimentos
aportan los aminoácidos que contienen,
el
nitrógeno metabólicamente útil al organismo,
determina que estas proteínas de las dietas son
un requerimiento nutricional que permite mantener
el equilibrio metabólico y posibilita una adecuada
reposición de las pérdidas de nitrógeno.
DIGESTION Y ABSORCION

La mayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta de los
vertebrados, se hallan principalmente en forma de proteínas.
Los aminoácidos sólo pueden incorporarse a las rutas metabólicas en
forma libre por ello, las proteínas y péptidos ingeridos en la dieta, son
hidrolizados primeramente por enzimas proteolíticas en el tracto
intestinal. Estas enzimas son secretadas por el estómago, páncreas e
intestino delgado.
La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de
proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su
vez estimula la formación de HCl; esta acidez actúa como un
antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que ingresan al
tracto intestinal.
Las proteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual
ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible.
Digestión. La hidrólisis de las proteínas de los alimentos se inicia en
el estómago
En el estomago
Pepsina

Hidrolisa
Enlaces de los aminoácidos
Proteasas pancreáticas
Péptidos de tamaño variables y
algunos aminoácidos
Peptidasas de la mucosa intestinal
Los aminoácidos obtenidos de la degradación de
las proteínas son absorbidas por la mucosa
intestinal mediante mecanismos de transporte
activo que consume ATP y la presencia de iones
sodio.

Los aminoácidos libres
resultantes son excretados
al torrente sanguíneo, de
ahí alcanzan el hígado en
donde tiene lugar la
mayoría del metabolismo
ulterior,
incluida
su
degradación.
TAREA
Reacciones generales de los aminoácidos de importancia en el metabolismo.
Desaminación oxidativa
Transaminación
Descarboxilación
Vías de eliminación de amoníaco:
El metabolismo de los aminoácidos y otros compuestos nitrogenados
de bajo peso molecular, origina amoníaco (NH3)
Reacciones generales de los aminoácidos de importancia en el metabolismo.

•Desaminación oxidativa: Es la reacción que consiste en la separación del
grupo amino de los aminoácidos en forma de amoníaco quedando el
cetoácido homólogo al aminoácido desaminado.
•Transaminación: Consiste en la transferencia del grupo amino, de un
aminoácido es transferido a un cetoácido, formándose un nuevo
aminoácido y un nuevo cetoácido.
•Descarboxilación: Es la separación del grupo carbóxilo del aminoácido en
forma de CO2
Vías de eliminación de
amoníaco:
El metabolismo de los aminoácidos y otros compuestos
nitrogenados de bajo peso molecular, origina amoníaco
(NH3). El mismo se reincorpora al metabolismo, aunque
las cantidades que se producen son superiores a la que
se elimina por un mecanismo de excreción urinaria.
Se hace necesaria una eliminación eficaz, ya que es una
sustancia tóxica cuyo aumento en la sangre y los tejidos
puede crear lesiones en el tejido nervioso.
Dentro de los mecanismos que dispone el organismo
humano para la eliminación del amoníaco se encuentran:
•La excreción renal
•El ciclo de la urea.
Excreción renal

El riñón es capaz de eliminar amoníaco por la
orina en forma de sales de amonio.
En este órgano, el amoníaco obtenido se
combina con iónes H+ formando amonio que se
elimina combinado con aniones.
La excreción urinaria de sales de amonio
consume H+, por lo que estas reacciones
dependen de los mecanismos renales de
regulación del pH sanguíneo.
Síntesis y excreción de Urea.
Es el mecanismo más eficaz que dispone
el organismo para la eliminación del
amoníaco.

La síntesis de la Urea se lleva a cabo en el
hígado y de este órgano alcanza al riñón,
donde se elimina por la orina.
La Urea es un compuesto de baja
toxicidad.
En este proceso 2 moléculas de amoníaco
y una de CO2 son convertidas en urea. Es
un proceso cíclico que consta de varias
etapas que al final se obtiene arginina que
al hidrolizarse libera Urea.
PROBLEMAS DE SALUD RELACIONADOS CON EL
CONSUMO DE PROTEINAS

1.- DESNUTRICION PROTEICO-CALORICA
Trastorno derivado del consumo insuficiente de energía y proteína, que
al final conduce a caquexia y aumento en la susceptibilidad a
infecciones.
Este tipo de desnutrición se presenta como Marasmo o Kwashiorkor.
Estos difieren en la gravedad de la deficiencia total de energía y
proteína, así como en las características clínicas relacionadas.
Kwashiorkor
Trastorno que
ocurre sobre todo
en niños pequeños
con alguna
enfermedad y que
consumen una
cantidad marginal
de energía, con
deficiencia grave de
proteina

El abdomen abombado es debido a ascitis
o retención de líquidos en la cavidad
abdominal por ausencia de proteínas en la
sangre y favorece el flujo de agua hacia el
abdomen
• Edema, debilidad y
aumento en la
susceptibilidad a
infección y enfermedad
adicional
• Pérdida de peso leve a
moderada (60 a 80% del
PN para la edad)
• Mantenimiento de algo
de musculo y grasa
subcutánea
• Alteración en el
crecimiento
• Inicio rápido
• Hígado graso
Marasmo
Trastorno resultante
de la deficiencia
grave de energía y
proteína, lo que
causa
pérdida
extrema de las
reservas adiposas y
masa muscular y
fuerza. Es frecuente
la
muerte
por
infecciones

• Pérdida grave de peso
• Atrofia de músculo y
grasa corporal
(apariencia de «piel y
huesos»)
• Alteración grave del
crecimiento (<60% del
PN para la edad)
• Se desarrolla en forma
gradual
2.- DIETAS RICAS EN PROTEINAS
• No más del 35% de la dieta
• No aportan beneficios adicionales a la salud
• Efecto nocivo a los riñones (excreción de urea y
nitrógeno)
• Dietas a base de carnes rojas (sobre todo embutidos) se
relacionan con ciertos cánceres.
• Propician osteoporosis (pérdida urinaria de calcio)
Cuantas más proteínas se ingieren, especialmente si
son de origen animal (carne y quesos curados sobre
todo), más se acidifica la sangre por acción del ácido
láctico y del ácido úrico que se forman al ser
metabolizadas. Esto obliga al organismo a emplear parte
de sus reservas de calcio en compensar el exceso de
acidez, pues una de las funciones del calcio es mantener
el equilibrio entre sustancias ácidas y alcalinas en la
sangre..

• Toxicidad en deportistas cuando se suplementan
inadecuadamente con aminoácidos complementarios
(triptofano, metionina, cisteína e histidina) por que
compiten con la absorción (químicamente similares) y
producen desequilibrios

INTOXICACION POR AMONIACO
Como resultado de la desaminación oxidativa de los aminoacidos.
El amoníaco es una base fuerte y podría producir un cambio de pH.
El rango normal en sangre es de 15 a 45 microgramos por decilitro
(mcg/dL).
El amoníaco es tóxico y afecta principalmente al sistema nervioso central
en altas concentraciones
La encefalopatía asociada a defectos severos del ciclo de la urea se
debe a aumento de amoníaco en sangre y tejidos.
Como el hígado es el principal órgano encargado de la eliminación del
amoníaco, cuando hay una falla o insuficiencia hepática grave, la
amonemia asciende y se produce un cuadro de intoxicación, que pude
llevar al coma e incluso la muerte.
A concentraciones mayores de amonio (>0.2 mM): visión borrosa, pérdida
de conciencia, letargia, lesiones cerebrales, coma.
• El mal funcionamiento del ciclo de la urea por deficiencia en alguna de
sus enzimas o por patología hepática (por ej cirrosis alcohólica) produce
hiperamonemia.

Las alergias se deben a la respuesta inmunitaria diseñada para
eliminar proteínas (antígenos) de nuestro cuerpo ya sea que
hayan entrado a través de los alimentos o del medio ambiente
(alérgeno)
En algunas personas ciertas proteínas causan reacciones de
hipersensibilidad y desencadenan una respuesta. Este respuesta
puede variar de persona a persona pero pueden ser:
• Rinorrea
• Estornudos
• Prurito en la piel
• Urticaria
• Diarrea
• Nausea
• Vomito

Algunas personas hacen reacciones muy agresivas que si no son
atendidas pueden llegar a la muerte (anafilaxia o choque
anafiláctico)